-
Je něco špatně v tomto záznamu ?
Identifikácia lipoxygenázy s ω-6 dioxygenázovou aktivitou kvapalinovou chromatografiou
[Identification of lipoxygenase expressing ω-6 dioxygenase activity by means of liquid chromatography]
Peter Hoffman, Mária Cupáková, Drahomíra Rauová, Renáta Kollárová, Mária Pekárová, Marek Obložinský, Lýdia Bezáková
Jazyk slovenština Země Česko
- MeSH
- gelová chromatografie MeSH
- kvantitativní vztahy mezi strukturou a aktivitou MeSH
- lipoxygenasy analýza izolace a purifikace MeSH
- savci MeSH
- vysokoúčinná kapalinová chromatografie MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- zvířata MeSH
Lipoxygenázy (LOX) tvoria rodinu lipidy peroxidujúcich enzýmov, ktoré katalýzou reakcie achirálnych polynenasýtených mastných kyselín s kyslíkom tvoria chirálne peroxidové produkty vysokej polohovej a priestorovej izomérnej čistoty. Štyri násobné väzby kyseliny arachidónovej, hlavného substrátu živočíšnych LOX, predstavujú miesta pre širokú škálu enzymatických modifikácií umožňujúcich vznik eikozanoidov ako unikátnych molekúl s biologickým významom. V rámci práce bola cytoplazmová LOX z pľúcneho tkaniva potkana izolovaná a purifikovaná do 40-násobného prečistenia kombináciou hydrofóbnej a gélovej chromatografie. Vznikajúce polohové hydroxy–izoméry mastných kyselín boli podrobené separácii na nepolárnom systéme (RP-HPLC) a identifikácii na polárnom adsorbente (SP-HPLC). U purifikovaného enzýmu bola dokázaná duálna polohová špecificita produkciou 12- a 15-HETE v pomere 1,0 : 1,38, ktorá zodpovedá spektru produktov cicavčej 15-LOX-1.
Lipoxygenases (LOX) represent a family of lipid peroxidising enzymes which catalyse the reaction of achiral polyunsaturated fatty acids by oxygen forming chiral peroxide products possessing high positional stereospecific purity. The four double bonds of arachidonic acid, the main substrate of animal LOX, present the position for a wide range of enzymatic modifications enabling eicosanoid creation, unique molecules with biological significance. In this study, lipoxygenase from rat lung cytoplasma was isolated and purified to 40-fold by combining hydrophobic and gel chromatography. The forming positional specific fatty acid hydroxyl-isomers were separated on a nonpolar system (RP-HPLC) and identified on a polar adsorbent (SP-HPLC). In the purified enzyme, dual positional specificity was demonstrated by the production of 12- and 15-HETE in the ratio of 1,0 : 1,38, which responds to the product spectrum of mammalian 15-LOX-1.
Identification of lipoxygenase expressing ω-6 dioxygenase activity by means of liquid chromatography
Obsahuje 1 tabulku
Bibliografie atd.Literatura
- 000
- 00000naa a2200000 a 4500
- 001
- bmc12009568
- 003
- CZ-PrNML
- 005
- 20210602133843.0
- 007
- ta
- 008
- 120322s2012 xr d f 000 0slo||
- 009
- AR
- 040 __
- $a ABA008 $d ABA008 $e AACR2 $b cze
- 041 0_
- $a slo $b eng
- 044 __
- $a xr
- 100 1_
- $a Hoffman, Peter. $7 _AN077123 $u Katedra bunkovej a molekulárnej biológie liečiv, Farmaceutická fakulta Univerzita Komenského, Kalinčiakova 8, 832 32 Bratislava, Slovenská republika
- 245 10
- $a Identifikácia lipoxygenázy s ω-6 dioxygenázovou aktivitou kvapalinovou chromatografiou / $c Peter Hoffman, Mária Cupáková, Drahomíra Rauová, Renáta Kollárová, Mária Pekárová, Marek Obložinský, Lýdia Bezáková
- 246 31
- $a Identification of lipoxygenase expressing ω-6 dioxygenase activity by means of liquid chromatography
- 500 __
- $a Obsahuje 1 tabulku
- 504 __
- $a Literatura $b 14
- 520 3_
- $a Lipoxygenázy (LOX) tvoria rodinu lipidy peroxidujúcich enzýmov, ktoré katalýzou reakcie achirálnych polynenasýtených mastných kyselín s kyslíkom tvoria chirálne peroxidové produkty vysokej polohovej a priestorovej izomérnej čistoty. Štyri násobné väzby kyseliny arachidónovej, hlavného substrátu živočíšnych LOX, predstavujú miesta pre širokú škálu enzymatických modifikácií umožňujúcich vznik eikozanoidov ako unikátnych molekúl s biologickým významom. V rámci práce bola cytoplazmová LOX z pľúcneho tkaniva potkana izolovaná a purifikovaná do 40-násobného prečistenia kombináciou hydrofóbnej a gélovej chromatografie. Vznikajúce polohové hydroxy–izoméry mastných kyselín boli podrobené separácii na nepolárnom systéme (RP-HPLC) a identifikácii na polárnom adsorbente (SP-HPLC). U purifikovaného enzýmu bola dokázaná duálna polohová špecificita produkciou 12- a 15-HETE v pomere 1,0 : 1,38, ktorá zodpovedá spektru produktov cicavčej 15-LOX-1.
- 520 9_
- $a Lipoxygenases (LOX) represent a family of lipid peroxidising enzymes which catalyse the reaction of achiral polyunsaturated fatty acids by oxygen forming chiral peroxide products possessing high positional stereospecific purity. The four double bonds of arachidonic acid, the main substrate of animal LOX, present the position for a wide range of enzymatic modifications enabling eicosanoid creation, unique molecules with biological significance. In this study, lipoxygenase from rat lung cytoplasma was isolated and purified to 40-fold by combining hydrophobic and gel chromatography. The forming positional specific fatty acid hydroxyl-isomers were separated on a nonpolar system (RP-HPLC) and identified on a polar adsorbent (SP-HPLC). In the purified enzyme, dual positional specificity was demonstrated by the production of 12- and 15-HETE in the ratio of 1,0 : 1,38, which responds to the product spectrum of mammalian 15-LOX-1.
- 650 _2
- $a lipoxygenasy $x analýza $x izolace a purifikace $7 D058945
- 650 _2
- $a vysokoúčinná kapalinová chromatografie $7 D002851
- 650 _2
- $a gelová chromatografie $7 D002850
- 650 _2
- $a kvantitativní vztahy mezi strukturou a aktivitou $7 D021281
- 650 _2
- $a savci $7 D008322
- 650 _2
- $a zvířata $7 D000818
- 700 1_
- $a Cupáková, Mária. $7 _AN064064 $u Toxikologické a antidopingové centrum, Farmaceutická fakulta, Univerzita Komenského v Bratislave, Slovenská republika
- 700 1_
- $a Rauová, Drahomíra. $7 _AN064065 $u Toxikologické a antidopingové centrum, Farmaceutická fakulta, Univerzita Komenského v Bratislave, Slovenská republika
- 700 1_
- $a Kollárová, Renáta. $7 _AN063591 $u Katedra bunkovej a molekulárnej biológie liečiv, Farmaceutická fakulta Univerzita Komenského, Kalinčiakova 8, 832 32 Bratislava, Slovenská republika
- 700 1_
- $a Pekarová, Mária $7 xx0168451 $u Katedra bunkovej a molekulárnej biológie liečiv, Farmaceutická fakulta Univerzita Komenského, Kalinčiakova 8, 832 32 Bratislava, Slovenská republika
- 700 1_
- $a Obložinský, Marek. $7 _AN039177 $u Katedra bunkovej a molekulárnej biológie liečiv, Farmaceutická fakulta Univerzita Komenského, Kalinčiakova 8, 832 32 Bratislava, Slovenská republika
- 700 1_
- $a Bezáková, Lýdia, $d 1944- $7 _AN039174 $u Katedra bunkovej a molekulárnej biológie liečiv, Farmaceutická fakulta Univerzita Komenského, Kalinčiakova 8, 832 32 Bratislava, Slovenská republika
- 773 0_
- $t Česká a slovenská farmacie $x 1210-7816 $g Roč. 61, č. 1-2 (2012), s. 53-59 $w MED00010977
- 856 41
- $u https://www.prolekare.cz/casopisy/ceska-slovenska-farmacie/2012-1-2-1/identifikacia-lipoxygenazy-s-o-6-dioxygenazovou-aktivitou-kvapalinovou-chromatografiou-37406 $y plný text volně přístupný
- 910 __
- $a ABA008 $b B 555 $c 220 $y 2 $z 0
- 990 __
- $a 20120322055125 $b ABA008
- 991 __
- $a 20210602133841 $b ABA008
- 999 __
- $a ok $b bmc $g 902823 $s 766484
- BAS __
- $a 3
- BMC __
- $a 2012 $b 61 $c 1-2 $d 53-59 $i 1210-7816 $m Česká a slovenská farmacie $n Čes. slov. farm. $x MED00010977
- LZP __
- $a 2012-14/vtjs
