• Je něco špatně v tomto záznamu ?

A TNF-like trimeric lectin domain from Burkholderia cenocepacia with specificity for fucosylated human histo-blood group antigens

O. Šulák, G. Cioci, M. Delia, M. Lahmann, A. Varrot, A. Imberty, M. Wimmerová

. 2010 ; 18 (1) : 59-72.

Jazyk angličtina Země Spojené státy americké

Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem

Perzistentní odkaz   https://www.medvik.cz/link/bmc12025192
E-zdroje Online Plný text

NLK Cell Press Free Archives od 1995-01-01 do Před 1 rokem
Free Medical Journals od 1995 do Před 1 rokem
Free Medical Journals od 1995 do Před 1 rokem
Elsevier Open Access Journals od 1995-01-01 do Před 1 rokem
Elsevier Open Archive Journals od 1995-01-01 do Před 1 rokem

Odkazy

PubMed 20152153
DOI 10.1016/j.str.2009.10.021
plný text volně přístupný
Knihovny.cz E-zdroje

The opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia expresses several soluble lectins, among them BC2L-C. This lectin exhibits two domains: a C-terminal domain with high sequence similarity to the recently described calcium-dependent mannose-binding lectin BC2L-A, and an N-terminal domain of 156 amino acids without similarity to any known protein. The recombinant N-terminal BC2L-C domain is a new lectin with specificity for fucosylated human histo-blood group epitopes H-type 1, Lewis b, and Lewis Y, as determined by glycan array and isothermal titration calorimetry. Methylselenofucoside was used as ligand to solve the crystal structure of the N-terminal BC2L-C domain. Additional molecular modeling studies rationalized the preference for Lewis epitopes. The structure reveals a trimeric jellyroll arrangement with striking similarity to TNF-like proteins, and to BclA, the spore protein from Bacillus anthracis which may play an important role in bioadhesion of anthrax spores in human lungs.

Citace poskytuje Crossref.org

000      
00000naa a2200000 a 4500
001      
bmc12025192
003      
CZ-PrNML
005      
20221005161915.0
007      
ta
008      
120816s2010 xxu f 000 0#eng||
009      
AR
024    7_
$a 10.1016/j.str.2009.10.021 $2 doi
035    __
$a (PubMed)20152153
040    __
$a ABA008 $b cze $d ABA008 $e AACR2
041    0_
$a eng
044    __
$a xxu
100    1_
$a Šulák, Ondřej $7 xx0122526 $u National Centre for Biomolecular Research, Faculty of Science, Masaryk University, Kotlárská 2, 611 37 Brno, Czech Republic.
245    12
$a A TNF-like trimeric lectin domain from Burkholderia cenocepacia with specificity for fucosylated human histo-blood group antigens / $c O. Šulák, G. Cioci, M. Delia, M. Lahmann, A. Varrot, A. Imberty, M. Wimmerová
520    9_
$a The opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia expresses several soluble lectins, among them BC2L-C. This lectin exhibits two domains: a C-terminal domain with high sequence similarity to the recently described calcium-dependent mannose-binding lectin BC2L-A, and an N-terminal domain of 156 amino acids without similarity to any known protein. The recombinant N-terminal BC2L-C domain is a new lectin with specificity for fucosylated human histo-blood group epitopes H-type 1, Lewis b, and Lewis Y, as determined by glycan array and isothermal titration calorimetry. Methylselenofucoside was used as ligand to solve the crystal structure of the N-terminal BC2L-C domain. Additional molecular modeling studies rationalized the preference for Lewis epitopes. The structure reveals a trimeric jellyroll arrangement with striking similarity to TNF-like proteins, and to BclA, the spore protein from Bacillus anthracis which may play an important role in bioadhesion of anthrax spores in human lungs.
650    _2
$a sekvence aminokyselin $7 D000595
650    _2
$a bakteriální proteiny $x chemie $x metabolismus $7 D001426
650    _2
$a vazebná místa $7 D001665
650    _2
$a antigeny krevních skupin $x chemie $x imunologie $x metabolismus $7 D001789
650    _2
$a Burkholderia $x chemie $x metabolismus $7 D019117
650    _2
$a epitopy $x chemie $x imunologie $x metabolismus $7 D000939
650    _2
$a fukosa $x chemie $x metabolismus $7 D005643
650    _2
$a lidé $7 D006801
650    _2
$a lektiny $x chemie $x metabolismus $7 D037102
650    _2
$a molekulární modely $7 D008958
650    _2
$a molekulární sekvence - údaje $7 D008969
650    _2
$a kvarterní struktura proteinů $7 D020836
650    _2
$a sekvenční seřazení $7 D016415
655    _2
$a časopisecké články $7 D016428
655    _2
$a práce podpořená grantem $7 D013485
700    1_
$a Cioci, Gianluca
700    1_
$a Delia, Monia
700    1_
$a Lahmann, Martina
700    1_
$a Varrot, Annabelle
700    1_
$a Imberty, Anne
700    1_
$a Wimmerová, Michaela $7 ola2004235533
773    0_
$w MED00006440 $t Structure $x 1878-4186 $g Roč. 18, č. 1 (2010), s. 59-72
856    41
$u https://doi.org/10.1016/j.str.2009.10.021 $y plný text volně přístupný
910    __
$a ABA008 $b sig $c sign $y m $z 0
990    __
$a 20120816 $b ABA008
991    __
$a 20221005161910 $b ABA008
999    __
$a ok $b bmc $g 947234 $s 782538
BAS    __
$a 3
BAS    __
$a PreBMC
BMC    __
$a 2010 $b 18 $c 1 $d 59-72 $i 1878-4186 $m Structure $n Structure $x MED00006440
LZP    __
$a Pubmed-20120816/10/02

Najít záznam

Citační ukazatele

Možnosti archivace