Detail
Článek
Článek online
FT
Medvik - BMČ
  • Je něco špatně v tomto záznamu ?

Mutational analysis reveals a dual role of Mdm2 acidic domain in the regulation of p53 stability

P. Dolezelova, K. Cetkovska, KH. Vousden, S. Uldrijan,

. 2012 ; 586 (16) : 2225-31.

Jazyk angličtina Země Nizozemsko

Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem

Perzistentní odkaz   https://www.medvik.cz/link/bmc13000760

The exact role of the central acidic domain of Mdm2 in p53 degradation remains unclear. We therefore performed a systematic and comprehensive analysis of the acidic domain using a series of short deletions and found that only a minor part of the domain was indispensable for Mdm2-mediated p53 ubiquitylation. Moreover, we identified a short stretch of acidic amino acids required for p53 degradation but not ubiquitylation, indicating that, in addition to p53 ubiquitylation, the acidic domain might be involved in a critical post-ubiquitylation step in p53 degradation. Rather than representing a single functional domain, different parts of the acidic region perform separate functions in p53 degradation, suggesting that it might be possible to therapeutically target them independently.

Citace poskytuje Crossref.org

000      
00000naa a2200000 a 4500
001      
bmc13000760
003      
CZ-PrNML
005      
20130109123645.0
007      
ta
008      
130108s2012 ne f 000 0|eng||
009      
AR
024    7_
$a 10.1016/j.febslet.2012.05.034 $2 doi
035    __
$a (PubMed)22659184
040    __
$a ABA008 $b cze $d ABA008 $e AACR2
041    0_
$a eng
044    __
$a ne
100    1_
$a Dolezelova, Pavlina $u Department of Biology, Faculty of Medicine, Masaryk University, Kamenice 5, 625 00 Brno, Czech Republic.
245    10
$a Mutational analysis reveals a dual role of Mdm2 acidic domain in the regulation of p53 stability / $c P. Dolezelova, K. Cetkovska, KH. Vousden, S. Uldrijan,
520    9_
$a The exact role of the central acidic domain of Mdm2 in p53 degradation remains unclear. We therefore performed a systematic and comprehensive analysis of the acidic domain using a series of short deletions and found that only a minor part of the domain was indispensable for Mdm2-mediated p53 ubiquitylation. Moreover, we identified a short stretch of acidic amino acids required for p53 degradation but not ubiquitylation, indicating that, in addition to p53 ubiquitylation, the acidic domain might be involved in a critical post-ubiquitylation step in p53 degradation. Rather than representing a single functional domain, different parts of the acidic region perform separate functions in p53 degradation, suggesting that it might be possible to therapeutically target them independently.
650    _2
$a sekvence aminokyselin $7 D000595
650    _2
$a mutační analýza DNA $7 D004252
650    _2
$a delece genu $7 D017353
650    _2
$a HEK293 buňky $7 D057809
650    _2
$a lidé $7 D006801
650    _2
$a imunoprecipitace $7 D047468
650    _2
$a biologické modely $7 D008954
650    _2
$a molekulární sekvence - údaje $7 D008969
650    _2
$a jaderné proteiny $x chemie $x fyziologie $7 D009687
650    _2
$a vazba proteinů $7 D011485
650    _2
$a konformace proteinů $7 D011487
650    _2
$a terciární struktura proteinů $7 D017434
650    _2
$a protoonkogenní proteiny $x chemie $x fyziologie $7 D011518
650    _2
$a protoonkogenní proteiny c-mdm2 $x chemie $x genetika $x fyziologie $7 D051736
650    _2
$a sekvenční homologie aminokyselin $7 D017386
650    _2
$a nádorový supresorový protein p53 $x chemie $x metabolismus $7 D016159
650    _2
$a ubikvitin $x chemie $7 D025801
655    _2
$a časopisecké články $7 D016428
655    _2
$a práce podpořená grantem $7 D013485
700    1_
$a Cetkovska, Katerina
700    1_
$a Vousden, Karen H
700    1_
$a Uldrijan, Stjepan
773    0_
$w MED00001785 $t FEBS letters $x 1873-3468 $g Roč. 586, č. 16 (2012), s. 2225-31
856    41
$u https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22659184 $y Pubmed
910    __
$a ABA008 $b sig $c sign $y a $z 0
990    __
$a 20130108 $b ABA008
991    __
$a 20130109123750 $b ABA008
999    __
$a ok $b bmc $g 963542 $s 798924
BAS    __
$a 3
BAS    __
$a PreBMC
BMC    __
$a 2012 $b 586 $c 16 $d 2225-31 $i 1873-3468 $m FEBS letters $n FEBS Lett $x MED00001785
LZP    __
$a Pubmed-20130108
Zpět

Najít záznam

Citační ukazatele

Pouze přihlášení uživatelé

Možnosti archivace