• Je něco špatně v tomto záznamu ?

Katepsinové proteasy v patologii
[Cathepsin protease in pathology]

Martin Horn, Adéla Jílková, Michael Mareš

. 2014 ; 108 (4) : 358-363.

Jazyk čeština Země Česko

Typ dokumentu práce podpořená grantem

Perzistentní odkaz   https://www.medvik.cz/link/bmc14078825

Cathepsin research is one of the most progressive areas in proteolysis. Cathepsins are a diverse group of eukaryotic peptidases belonging to the aspartic, cysteine and serine classes. They act as both non-specific proteases and as specific processing enzymes in numerous physiological and pathological processes. In humans, their dysregulation is associated with severe pathologies, such as cancer, cardiovascular and neurodegenerative diseases, arthritis, and osteoporosis. Proteolytic systems controlled by cathepsins are a critical part of host-pathogen and host-parasite interactions as demonstrated for cathepsin-like peptidases from, e.g., hematophagous parasites, herbivorous insects and plants. Because of the broad involvement of cathepsins in pathological processes, they are among today’s top-priority drug targets. This review provides an update on the structure and function of pathology-associated cathepsins in humans and human parasites.

Cathepsin protease in pathology

Bibliografie atd.

Literatura

000      
00000naa a2200000 a 4500
001      
bmc14078825
003      
CZ-PrNML
005      
20141231104947.0
007      
ta
008      
141111s2014 xr a f 000 0cze||
009      
AR
040    __
$a ABA008 $d ABA008 $e AACR2 $b cze
041    0_
$a cze $b eng
044    __
$a xr
100    1_
$a Horn, Martin $7 xx0279197 $u Ústav organické chemie a biochemie AV ČR v.v.i., Flemingovo nám. 2, 166 10 Praha
245    10
$a Katepsinové proteasy v patologii / $c Martin Horn, Adéla Jílková, Michael Mareš
246    31
$a Cathepsin protease in pathology
504    __
$a Literatura
520    9_
$a Cathepsin research is one of the most progressive areas in proteolysis. Cathepsins are a diverse group of eukaryotic peptidases belonging to the aspartic, cysteine and serine classes. They act as both non-specific proteases and as specific processing enzymes in numerous physiological and pathological processes. In humans, their dysregulation is associated with severe pathologies, such as cancer, cardiovascular and neurodegenerative diseases, arthritis, and osteoporosis. Proteolytic systems controlled by cathepsins are a critical part of host-pathogen and host-parasite interactions as demonstrated for cathepsin-like peptidases from, e.g., hematophagous parasites, herbivorous insects and plants. Because of the broad involvement of cathepsins in pathological processes, they are among today’s top-priority drug targets. This review provides an update on the structure and function of pathology-associated cathepsins in humans and human parasites.
650    12
$a kathepsiny $x biosyntéza $x fyziologie $x chemie $x klasifikace $7 D002403
650    12
$a inhibitory proteas $x chemie $7 D011480
650    _2
$a endopeptidasy $x fyziologie $x chemie $7 D010450
650    _2
$a serinové proteasy $x fyziologie $x chemie $7 D057057
650    _2
$a aspartátové proteasy $x fyziologie $x chemie $7 D057055
650    _2
$a cysteinové proteasy $x fyziologie $x chemie $7 D057056
650    12
$a patologické procesy $x etiologie $7 D010335
650    12
$a proteolýza $7 D059748
650    12
$a parazitární nemoci $x krev $7 D010272
650    _2
$a farmaceutická chemie $7 D002626
650    _2
$a racionální návrh léčiv $7 D015195
650    _2
$a výzkum $7 D012106
650    _2
$a lidé $7 D006801
655    _2
$a práce podpořená grantem $7 D013485
700    1_
$a Jílková, Adéla $7 _AN068767 $u Ústav organické chemie a biochemie AV ČR v.v.i., Flemingovo nám. 2, 166 10 Praha; Katedra biochemie, Přírodovědecká fakulta, Univerzita Karlova v Praze, Hlavova 2030/8, 128 40 Praha 2
700    1_
$a Mareš, Michael, $d 1961- $7 xx0063697 $u Ústav organické chemie a biochemie AV ČR v.v.i., Flemingovo nám. 2, 166 10 Praha
773    0_
$t Chemické listy $x 0009-2770 $g Roč. 108, č. 4 (2014), s. 358-363 $w MED00011010
856    41
$u http://www.chemicke-listy.cz/ojs3/index.php/chemicke-listy/article/view/524/524 $y domovská stránka časopisu - plný text volně přístupný
910    __
$a ABA008 $b B 1918 $c 395 $y 4 $z 0
990    __
$a 20141111064453 $b ABA008
991    __
$a 20141231105020 $b ABA008
999    __
$a ok $b bmc $g 1047088 $s 877826
BAS    __
$a 3
BMC    __
$a 2014 $b 108 $c 4 $d 358-363 $i 0009-2770 $m Chemické listy $n Chem. Listy $x MED00011010
LZP    __
$c NLK137 $d 20141231 $a NLK 2014-58/vt

Najít záznam

Citační ukazatele

Možnosti archivace