The isolated H4-H5 cytoplasmic loop of Na,K-ATPase overexpressed in Escherichia coli retains its ability to bind ATP
Jazyk angličtina Země Anglie, Velká Británie Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
9600254
DOI
10.1016/s0014-5793(98)00373-1
PII: S0014-5793(98)00373-1
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- adenosintrifosfát metabolismus MeSH
- cytoplazma enzymologie MeSH
- Escherichia coli enzymologie genetika MeSH
- ethenoadenosintrifosfát metabolismus MeSH
- genetické vektory chemická syntéza MeSH
- mozek MeSH
- myši MeSH
- peptidové fragmenty genetika izolace a purifikace metabolismus MeSH
- rekombinantní fúzní proteiny biosyntéza izolace a purifikace metabolismus MeSH
- sodíko-draslíková ATPasa biosyntéza genetika metabolismus MeSH
- terciární struktura proteinů MeSH
- vazba proteinů genetika MeSH
- vazebná místa genetika MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- myši MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- adenosintrifosfát MeSH
- ethenoadenosintrifosfát MeSH
- peptidové fragmenty MeSH
- rekombinantní fúzní proteiny MeSH
- sodíko-draslíková ATPasa MeSH
The H4-H5 loop of the alpha-subunit of mouse brain Na,K-ATPase was expressed and isolated from Escherichia coli cells. Using fluorescence analogues of ATP, this loop was shown to retain its capability to bind ATP. Isolation of a soluble H4-H5 loop with the native ATP binding site is a crucial step for detailed studies of the molecular mechanism of ATP binding and utilisation.
Citace poskytuje Crossref.org
