Secondary and tertiary structure of nucleotide-binding domain of alphasubunit of Na+/K+-ATPase
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
12012438
DOI
10.1002/bip.10093
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- adenosintrifosfát metabolismus MeSH
- cirkulární dichroismus MeSH
- Escherichia coli metabolismus MeSH
- molekulární modely MeSH
- mozek enzymologie MeSH
- myši MeSH
- Ramanova spektroskopie MeSH
- sekundární struktura proteinů MeSH
- sodíko-draslíková ATPasa chemie metabolismus MeSH
- terciární struktura proteinů MeSH
- vazba proteinů MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- myši MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- adenosintrifosfát MeSH
- sodíko-draslíková ATPasa MeSH
The nucleotide-binding domain of the alpha subunit of mouse brain Na+/K+-ATPase was expressed and isolated from Escherichia coli cells. A model structure was constructed by comparative modeling with and without docked ATP. This was compared with the secondary structure determination from UV circular dichroism and Raman spectroscopy. Thus, we support the quality of the model and the correct folding of the recombinant protein. ATP binding was followed by Raman difference spectroscopy, and its influence on the secondary structure of the N domain seems to not be significant.
Citace poskytuje Crossref.org
