Extraribosomal cyclic tetradepsipeptides beauverolides: profiling and modeling the fragmentation pathways
Jazyk angličtina Země Velká Británie, Anglie Médium print
Typ dokumentu srovnávací studie, časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
15329847
DOI
10.1002/jms.674
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- biologické markery analýza MeSH
- cyklické peptidy analýza chemie metabolismus MeSH
- depsipeptidy * MeSH
- druhová specificita MeSH
- hmotnostní spektrometrie s elektrosprejovou ionizací MeSH
- houby klasifikace metabolismus MeSH
- peptidy chemie MeSH
- protony MeSH
- ribozomy metabolismus MeSH
- vysokoúčinná kapalinová chromatografie MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- srovnávací studie MeSH
- Názvy látek
- beauverolides MeSH Prohlížeč
- biologické markery MeSH
- cyklické peptidy MeSH
- depsipeptidy * MeSH
- peptidy MeSH
- protony MeSH
Profiling of cyclic tetradepsipeptides beauverolides was tested as a chemotaxonomic tool for fungal strain identification/discrimination. Two new tetradepsipeptides, beauverolides Q and R, were characterized by tandem mass spectrometry. Specific elimination of 113 atomic mass units from both protonated and sodiated molecules of beauverolides is ubiquitous for all 12 most dominant congeners evaluated in this profiling study. Reconstruction of the total ion chromatogram, according to this neutral fragment release, was used for data filtering and selectivity enhancement. Selective ring opening and fragment ion formation of beauverolide I are discussed in detail utilizing high-level theoretical modeling of the fragmentation pathways.
Citace poskytuje Crossref.org
CYCLONE--a utility for de novo sequencing of microbial cyclic peptides
