Bioinformatic and image analyses of the cellular localization of the apoptotic proteins endonuclease G, AIF, and AMID during apoptosis in human cells
Jazyk angličtina Země Nizozemsko Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
- MeSH
- apoptóza fyziologie MeSH
- buněčné jádro metabolismus MeSH
- buněčné linie MeSH
- endodeoxyribonukleasy izolace a purifikace metabolismus MeSH
- faktor vyvolávající apoptózu izolace a purifikace metabolismus MeSH
- fluorescenční mikroskopie MeSH
- Golgiho aparát metabolismus MeSH
- intracelulární membrány metabolismus MeSH
- lidé MeSH
- lyzozomy metabolismus MeSH
- mitochondriální proteiny izolace a purifikace metabolismus MeSH
- mitochondrie metabolismus MeSH
- proteiny regulující apoptózu izolace a purifikace metabolismus MeSH
- rekombinantní fúzní proteiny metabolismus MeSH
- výpočetní biologie * MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- AIFM1 protein, human MeSH Prohlížeč
- endodeoxyribonukleasy MeSH
- endonuclease G MeSH Prohlížeč
- faktor vyvolávající apoptózu MeSH
- ferroptosis suppressor protein 1, human MeSH Prohlížeč
- mitochondriální proteiny MeSH
- proteiny regulující apoptózu MeSH
- rekombinantní fúzní proteiny MeSH
We studied the cellular localization of the apoptotic proteins endonuclease G, AIF, and AMID in silico using three prediction tools and in living cells using both single-cell colocalization image analysis and nuclear translocation analysis. We confirmed the mitochondrial localization of endonuclease G and AIF by prediction analysis and by single-cell colocalization image analysis. We found the AMID protein to be cytoplasmic, most probably incorporated into the cytoplasmic side of the membranes of various organelles. The highest concentration of AMID was observed associated with the Golgi. Colocalization of AMID with lysosomes was also indirectly confirmed by analysis of AMID-rich vesicle velocity using manual tracking analysis. Bioinformatic analysis also detected nuclear localization signals in endonuclease G and AIF, but not in AMID. A novel analysis of time-lapse fluorescence image data during staurosporine-induced apoptosis revealed nuclear translocation only for endonuclease G and AIF.
Citace poskytuje Crossref.org
Endonuclease G interacts with histone H2B and DNA topoisomerase II alpha during apoptosis
Prediction of localization and interactions of apoptotic proteins
