Peptidases of pinworms Syphacia muris and Passalurus ambiguus
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
20433830
DOI
10.1016/j.exppara.2010.04.018
PII: S0014-4894(10)00135-9
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- EDTA farmakologie MeSH
- elektroforéza v polyakrylamidovém gelu MeSH
- inhibitory proteas farmakologie MeSH
- interakce hostitele a parazita fyziologie MeSH
- koncentrace vodíkových iontů MeSH
- králíci MeSH
- krysa rodu Rattus MeSH
- laboratorní zvířata MeSH
- molekulová hmotnost MeSH
- muciny metabolismus MeSH
- oxyuriáza parazitologie MeSH
- Oxyuroidea enzymologie MeSH
- potkani Wistar MeSH
- proteasy chemie metabolismus MeSH
- substrátová specifita MeSH
- sulfony farmakologie MeSH
- želatina metabolismus MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- králíci MeSH
- krysa rodu Rattus MeSH
- mužské pohlaví MeSH
- ženské pohlaví MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- 4-(2-aminoethyl)benzenesulfonylfluoride MeSH Prohlížeč
- EDTA MeSH
- inhibitory proteas MeSH
- muciny MeSH
- proteasy MeSH
- sulfony MeSH
- želatina MeSH
In this first report about pinworms peptidases we primarily characterize peptidases released during in vitro maintenance of two common pinworms of laboratory animals -Syphacia muris and Passalurus ambiguus. The peptidase activity obtained using sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis (SDS-PAGE) showed the presence of peptidases from S. muris with a wide range of molecular size (25-110 kDa), which degrades gelatin and mucin at alkaline pH levels. P. ambiguus released serine and aspartyl peptidases degrading gelatin at all tested pH (3, 5, 7, and 9) and at acidic pH Passalurus released aspartyl and cysteine peptidases which are active against mucin.
Citace poskytuje Crossref.org
