Activation of human RNase L by 2'- and 5'-O-methylphosphonate-modified oligoadenylates
Jazyk angličtina Země Velká Británie, Anglie Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
22169265
DOI
10.1016/j.bmcl.2011.11.040
PII: S0960-894X(11)01584-8
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- adeninnukleotidy chemie MeSH
- bezbuněčný systém MeSH
- časové faktory MeSH
- chemické modely MeSH
- dimerizace MeSH
- endoribonukleasy chemie MeSH
- farmaceutická chemie metody MeSH
- lidé MeSH
- myši MeSH
- oligoribonukleotidy chemie MeSH
- organofosfonáty chemie MeSH
- racionální návrh léčiv MeSH
- rezonanční přenos fluorescenční energie metody MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- myši MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- 2-5A-dependent ribonuclease MeSH Prohlížeč
- 2',5'-oligoadenylate MeSH Prohlížeč
- adeninnukleotidy MeSH
- endoribonukleasy MeSH
- oligoribonukleotidy MeSH
- organofosfonáty MeSH
To determine the influence of internucleotide linkage and sugar ring conformation, and the role of 5'-terminal phosphate, on the activation of human RNase L, a series of 2'- and 5'-O-methylphosphonate-modified tetramers were synthesized from appropriate monomeric units and evaluated for their ability to activate human RNase L. Tetramers pAAAp(c)X modified by ribo, arabino or xylo 5'-phosphonate unit p(c)X activated RNase L with efficiency comparable to that of natural activator. Moreover, incorporation of phosphonate linkages ensured the stability against cleavage by nucleases. The substitution of 5'-terminal phosphate for 5'-terminal phosphonate in tetramer p(c)XAAA afforded tetramers with excellent activation efficiency and with complete stability against cleavage by phosphomonoesterases.
Citace poskytuje Crossref.org
