Twisting gating residues in the Orai pore
Jazyk angličtina Země Nizozemsko Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem, komentáře
Grantová podpora
P 28701
Austrian Science Fund FWF - Austria
PubMed
33316586
DOI
10.1016/j.ceca.2020.102323
PII: S0143-4160(20)30165-2
Knihovny.cz E-zdroje
- Klíčová slova
- Ca(2+) channel, Gating, Orai1, Pore, STIM1,
- MeSH
- gating iontového kanálu * MeSH
- protein ORAI1 genetika metabolismus MeSH
- protein STIM1 metabolismus MeSH
- síra MeSH
- vápníkové kanály * metabolismus MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- komentáře MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- protein ORAI1 MeSH
- protein STIM1 MeSH
- síra MeSH
- vápníkové kanály * MeSH
The store-operated calcium channels Orai1-3 form extraordinary long and funnel like pores, in stark contrast to a classical pore loop architecture. A hydrophobic segment centrally located in the Orai pore controls gating. Here, we comment on a recent work that describes decisive binding between three residues that controls the open and closed conformation of Orai channels.
Gottfried Schatz Research Center Medical University of Graz A 8010 Graz Austria
Institute of Biophysics JKU Life Science Center Johannes Kepler University Linz A 4020 Linz Austria
Citace poskytuje Crossref.org
