Rodina vícepodjednotkových proteinových komplexů, které se formují do velkých válcovitých struktur, jež se vážou na cizorodé proteiny a zapouzdřují je. Chaperoniny využívají energii hydrolýzy ATP ke zvýšení účinnosti sbalování proteinů, a tím pomáhají proteinům dosáhnout jejich funkční konformace. Rodina chaperoninů se dělí na chaperoniny skupiny I a chaperoniny skupiny II, přičemž každá skupina má vlastní repertoár proteinových podjednotek a subcelulárních preferencí.

A family of multisubunit protein complexes that form into large cylindrical structures which bind to and encapsulate non-native proteins. Chaperonins utilize the energy of ATP hydrolysis to enhance the efficiency of PROTEIN FOLDING reactions and thereby help proteins reach their functional conformation. The family of chaperonins is split into GROUP I CHAPERONINS, and GROUP II CHAPERONINS, with each group having its own repertoire of protein subunits and subcellular preferences.

Anotace

general or unspecified; prefer specifics

všeobecné nebo nevymezené, dej přednost přesnějšímu deskriptoru

DUI

D018833 MeSH Prohlížeč

CUI

M0028187

RN

EC 3.6.1.-

Předchozí užití

Heat-Shock Proteins (1989-1994); Proteins (1989-1994)

Historická pozn.

95; was CHAPERONIN FAMILY (NM) 1989-94

Online pozn.

use CHAPERONINS (NM) to search CHAPERONIN FAMILY 1989-94

Veřejná pozn.

95; CHAPERONIN FAMILY was indexed under PROTEINS 1989-94