During translation termination in bacteria, the release factors RF1 and RF2 are recycled from the ribosome by RF3. While high-resolution structures of the individual termination factors on the ribosome exist, direct structural insight into how RF3 mediates dissociation of the decoding RFs has been lacking. Here we have used the Apidaecin 137 peptide to trap RF1 together with RF3 on the ribosome and visualize an ensemble of termination intermediates using cryo-electron microscopy. Binding of RF3 to the ribosome induces small subunit (SSU) rotation and swivelling of the head, yielding intermediate states with shifted P-site tRNAs and RF1 conformations. RF3 does not directly eject RF1 from the ribosome, but rather induces full rotation of the SSU that indirectly dislodges RF1 from its binding site. SSU rotation is coupled to the accommodation of the GTPase domain of RF3 on the large subunit (LSU), thereby promoting GTP hydrolysis and dissociation of RF3 from the ribosome.

• MeSH
• elektronová kryomikroskopie MeSH
• Escherichia coli genetika   metabolismus   MeSH
• GTP-fosfohydrolasy metabolismus   MeSH
• kationické antimikrobiální peptidy farmakologie   MeSH
• konformace proteinů MeSH
• peptidy - faktory ukončení metabolismus   MeSH
• proteiny z Escherichia coli metabolismus   MeSH
• proteosyntéza účinky léků   MeSH
• ribozomální proteiny metabolismus   MeSH
• ribozomy metabolismus   MeSH
• RNA transferová metabolismus   MeSH
• simulace molekulového dockingu MeSH
• terminace translace peptidového řetězce MeSH
• vazba proteinů MeSH
• vazebná místa MeSH
• velké podjednotky ribozomu bakteriální metabolismus   MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH
• Názvy látek
• apidaecin MeSH Prohlížeč
• GTP-fosfohydrolasy MeSH
• kationické antimikrobiální peptidy MeSH
• peptidy - faktory ukončení MeSH
• prfA protein, E coli MeSH Prohlížeč
• prfC protein, E coli MeSH Prohlížeč
• proteiny z Escherichia coli MeSH
• ribozomální proteiny MeSH
• RNA transferová MeSH