• Je něco špatně v tomto záznamu ?

Production of Aspergillus niger β-mannosidase in Pichia pastoris

B. Fliedrová, D. Gerstorferová, V. Křen, L. Weignerová,

. 2012 ; 85 (2) : 159-64.

Jazyk angličtina Země Spojené státy americké

Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem

Perzistentní odkaz   https://www.medvik.cz/link/bmc13024354

β-Mannosidase (EC 3.2.1.25) is an exoglycosidase specific for the hydrolysis of terminal β-linked mannoside in various sugar chains. cDNA corresponding to the β-mannosidase gene was cloned from Aspergillus niger, sequenced, and expressed in the yeast Pichia pastoris. The β-mannosidase gene contains an open reading frame which encodes the protein with 933 amino acid residues. The wild type and recombinant proteins were purified to apparent homogeneity and biochemically characterized (K(M) 0.28 and 0.44 mmol/l for p-nitrophenyl β-d-mannopyranoside, pI 4.2 and 4.0, and their pH optima were at pH 4.5 and 5.5 and 65°C, respectively).

000      
00000naa a2200000 a 4500
001      
bmc13024354
003      
CZ-PrNML
005      
20130709115126.0
007      
ta
008      
130703s2012 xxu f 000 0|eng||
009      
AR
024    7_
$a 10.1016/j.pep.2012.07.012 $2 doi
035    __
$a (PubMed)22884703
040    __
$a ABA008 $b cze $d ABA008 $e AACR2
041    0_
$a eng
044    __
$a xxu
100    1_
$a Fliedrová, Barbora $u Laboratory of Biotransformation, Institute of Microbiology, Academy of Sciences of the Czech Republic, Vídeňská 1083, Prague, Czech Republic.
245    10
$a Production of Aspergillus niger β-mannosidase in Pichia pastoris / $c B. Fliedrová, D. Gerstorferová, V. Křen, L. Weignerová,
520    9_
$a β-Mannosidase (EC 3.2.1.25) is an exoglycosidase specific for the hydrolysis of terminal β-linked mannoside in various sugar chains. cDNA corresponding to the β-mannosidase gene was cloned from Aspergillus niger, sequenced, and expressed in the yeast Pichia pastoris. The β-mannosidase gene contains an open reading frame which encodes the protein with 933 amino acid residues. The wild type and recombinant proteins were purified to apparent homogeneity and biochemically characterized (K(M) 0.28 and 0.44 mmol/l for p-nitrophenyl β-d-mannopyranoside, pI 4.2 and 4.0, and their pH optima were at pH 4.5 and 5.5 and 65°C, respectively).
650    _2
$a Aspergillus niger $x enzymologie $x genetika $7 D001234
650    _2
$a klonování DNA $7 D003001
650    _2
$a kultivační média $7 D003470
650    _2
$a elektroforéza v polyakrylamidovém gelu $7 D004591
650    _2
$a stabilita enzymů $7 D004795
650    _2
$a fungální proteiny $x biosyntéza $x chemie $x genetika $x izolace a purifikace $7 D005656
650    _2
$a koncentrace vodíkových iontů $7 D006863
650    _2
$a Pichia $x enzymologie $x genetika $7 D010843
650    _2
$a rekombinantní proteiny $x biosyntéza $x chemie $x genetika $x izolace a purifikace $7 D011994
650    _2
$a teplota $7 D013696
650    _2
$a beta-mannosidasa $x biosyntéza $x chemie $x genetika $x izolace a purifikace $7 D044902
655    _2
$a časopisecké články $7 D016428
655    _2
$a práce podpořená grantem $7 D013485
700    1_
$a Gerstorferová, Daniela $u -
700    1_
$a Křen, Vladimír $u -
700    1_
$a Weignerová, Lenka $u -
773    0_
$w MED00008659 $t Protein expression and purification $x 1096-0279 $g Roč. 85, č. 2 (2012), s. 159-64
856    41
$u https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22884703 $y Pubmed
910    __
$a ABA008 $b sig $c sign $y a $z 0
990    __
$a 20130703 $b ABA008
991    __
$a 20130709115548 $b ABA008
999    __
$a ok $b bmc $g 988034 $s 822734
BAS    __
$a 3
BAS    __
$a PreBMC
BMC    __
$a 2012 $b 85 $c 2 $d 159-64 $i 1096-0279 $m Protein expression and purification $n Protein Expr Purif $x MED00008659
LZP    __
$a Pubmed-20130703

Najít záznam

Citační ukazatele

Možnosti archivace