-
Je něco špatně v tomto záznamu ?
Heme-based globin-coupled oxygen sensors: linking oxygen binding to functional regulation of diguanylate cyclase, histidine kinase, and methyl-accepting chemotaxis
M. Martínková, K. Kitanishi, T. Shimizu,
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem, přehledy
NLK
Free Medical Journals
od 2008 do Před 1 rokem
Freely Accessible Science Journals
od 1905 do Před 1 rokem
PubMed Central
od 2005
Europe PubMed Central
od 2005 do Před 1 rokem
Open Access Digital Library
od 1905-10-01
Open Access Digital Library
od 1905-10-01
ROAD: Directory of Open Access Scholarly Resources
od 1905
PubMed
23928310
DOI
10.1074/jbc.r113.473249
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- Azotobacter vinelandii enzymologie MeSH
- Bordetella pertussis enzymologie MeSH
- chemotaxe MeSH
- Escherichia coli enzymologie MeSH
- globiny chemie MeSH
- hem chemie MeSH
- hemoglobiny chemie MeSH
- katalytická doména MeSH
- katalýza MeSH
- kyslík chemie MeSH
- lyasy štěpící vazby P-O chemie MeSH
- molekulární evoluce MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- myoglobin chemie MeSH
- proteinkinasy chemie MeSH
- proteiny z Escherichia coli chemie MeSH
- regulace genové exprese enzymů * MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- sekvenční homologie aminokyselin MeSH
- vazba proteinů MeSH
- vazebná místa MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- přehledy MeSH
An emerging class of novel heme-based oxygen sensors containing a globin fold binds and senses environmental O2 via a heme iron complex. Structure-function relationships of oxygen sensors containing a heme-bound globin fold are different from those containing heme-bound PAS and GAF folds. It is thus worth reconsidering from an evolutionary perspective how heme-bound proteins with a globin fold similar to that of hemoglobin and myoglobin could act as O2 sensors. Here, we summarize the molecular mechanisms of heme-based oxygen sensors containing a globin fold in an effort to shed light on the O2-sensing properties and O2-stimulated catalytic enhancement observed for these proteins.
Citace poskytuje Crossref.org
- 000
- 00000naa a2200000 a 4500
- 001
- bmc14040642
- 003
- CZ-PrNML
- 005
- 20140114103423.0
- 007
- ta
- 008
- 140107s2013 xxu f 000 0|eng||
- 009
- AR
- 024 7_
- $a 10.1074/jbc.R113.473249 $2 doi
- 035 __
- $a (PubMed)23928310
- 040 __
- $a ABA008 $b cze $d ABA008 $e AACR2
- 041 0_
- $a eng
- 044 __
- $a xxu
- 100 1_
- $a Martínková, Markéta
- 245 10
- $a Heme-based globin-coupled oxygen sensors: linking oxygen binding to functional regulation of diguanylate cyclase, histidine kinase, and methyl-accepting chemotaxis / $c M. Martínková, K. Kitanishi, T. Shimizu,
- 520 9_
- $a An emerging class of novel heme-based oxygen sensors containing a globin fold binds and senses environmental O2 via a heme iron complex. Structure-function relationships of oxygen sensors containing a heme-bound globin fold are different from those containing heme-bound PAS and GAF folds. It is thus worth reconsidering from an evolutionary perspective how heme-bound proteins with a globin fold similar to that of hemoglobin and myoglobin could act as O2 sensors. Here, we summarize the molecular mechanisms of heme-based oxygen sensors containing a globin fold in an effort to shed light on the O2-sensing properties and O2-stimulated catalytic enhancement observed for these proteins.
- 650 _2
- $a sekvence aminokyselin $7 D000595
- 650 _2
- $a Azotobacter vinelandii $x enzymologie $7 D016948
- 650 _2
- $a vazebná místa $7 D001665
- 650 _2
- $a Bordetella pertussis $x enzymologie $7 D001886
- 650 _2
- $a katalýza $7 D002384
- 650 _2
- $a katalytická doména $7 D020134
- 650 _2
- $a chemotaxe $7 D002633
- 650 _2
- $a Escherichia coli $x enzymologie $7 D004926
- 650 _2
- $a proteiny z Escherichia coli $x chemie $7 D029968
- 650 _2
- $a molekulární evoluce $7 D019143
- 650 12
- $a regulace genové exprese enzymů $7 D015971
- 650 _2
- $a globiny $x chemie $7 D005914
- 650 _2
- $a hem $x chemie $7 D006418
- 650 _2
- $a hemoglobiny $x chemie $7 D006454
- 650 _2
- $a molekulární sekvence - údaje $7 D008969
- 650 _2
- $a myoglobin $x chemie $7 D009211
- 650 _2
- $a kyslík $x chemie $7 D010100
- 650 _2
- $a lyasy štěpící vazby P-O $x chemie $7 D019761
- 650 _2
- $a vazba proteinů $7 D011485
- 650 _2
- $a proteinkinasy $x chemie $7 D011494
- 650 _2
- $a sekvenční homologie aminokyselin $7 D017386
- 655 _2
- $a časopisecké články $7 D016428
- 655 _2
- $a práce podpořená grantem $7 D013485
- 655 _2
- $a přehledy $7 D016454
- 700 1_
- $a Kitanishi, Kenichi $u -
- 700 1_
- $a Shimizu, Toru $u -
- 773 0_
- $w MED00002546 $t The Journal of biological chemistry $x 1083-351X $g Roč. 288, č. 39 (2013), s. 27702-11
- 856 41
- $u https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23928310 $y Pubmed
- 910 __
- $a ABA008 $b sig $c sign $y a $z 0
- 990 __
- $a 20140107 $b ABA008
- 991 __
- $a 20140114104128 $b ABA008
- 999 __
- $a ok $b bmc $g 1005038 $s 839154
- BAS __
- $a 3
- BAS __
- $a PreBMC
- BMC __
- $a 2013 $b 288 $c 39 $d 27702-11 $i 1083-351X $m The Journal of biological chemistry $n J Biol Chem $x MED00002546
- LZP __
- $a Pubmed-20140107