• Je něco špatně v tomto záznamu ?

Immobilized endoproteinase Glu-C to magnetic bead cellulose as a tool in proteomic analysis

P. Prikryl, M. Ticha, Z. Kucerova,

. 2013 ; 36 (12) : 2043-8.

Jazyk angličtina Země Německo

Typ dokumentu hodnotící studie, časopisecké články, práce podpořená grantem

Perzistentní odkaz   https://www.medvik.cz/link/bmc14051129

Magnetic bead cellulose activated with divinyl sulfone was used for the immobilization of Staphylococcus aureus endoproteinase Glu-C (EC 3.4.21.19). The immobilized proteinase was characterized by increased thermostability, by decreased self-cleavage activity, and a possibility of repeated use. The prepared immobilized enzyme was applied for the proteolytic cleavage of α-casein and BSA under different conditions (different composition of buffers, different pH, and different time of digestion). The possibilities of the direct use of enzyme reaction products for MALDI TOF MS analysis were shown.

Citace poskytuje Crossref.org

000      
00000naa a2200000 a 4500
001      
bmc14051129
003      
CZ-PrNML
005      
20250617090710.0
007      
ta
008      
140401s2013 gw f 000 0|eng||
009      
AR
024    7_
$a 10.1002/jssc.201300118 $2 doi
035    __
$a (PubMed)23576383
040    __
$a ABA008 $b cze $d ABA008 $e AACR2
041    0_
$a eng
044    __
$a gw
100    1_
$a Prikryl, Petr
245    10
$a Immobilized endoproteinase Glu-C to magnetic bead cellulose as a tool in proteomic analysis / $c P. Prikryl, M. Ticha, Z. Kucerova,
520    9_
$a Magnetic bead cellulose activated with divinyl sulfone was used for the immobilization of Staphylococcus aureus endoproteinase Glu-C (EC 3.4.21.19). The immobilized proteinase was characterized by increased thermostability, by decreased self-cleavage activity, and a possibility of repeated use. The prepared immobilized enzyme was applied for the proteolytic cleavage of α-casein and BSA under different conditions (different composition of buffers, different pH, and different time of digestion). The possibilities of the direct use of enzyme reaction products for MALDI TOF MS analysis were shown.
650    _2
$a bakteriální proteiny $x chemie $7 D001426
650    _2
$a kaseiny $x chemie $7 D002364
650    _2
$a celulosa $x chemie $7 D002482
650    _2
$a stabilita enzymů $7 D004795
650    _2
$a enzymy imobilizované $x chemie $7 D004800
650    _2
$a koncentrace vodíkových iontů $7 D006863
650    _2
$a magnetismus $7 D008280
650    _2
$a proteomika $x přístrojové vybavení $x metody $7 D040901
650    _2
$a serinové endopeptidasy $x chemie $7 D012697
650    _2
$a sérový albumin hovězí $x chemie $7 D012710
650    _2
$a spektrometrie hmotnostní - ionizace laserem za účasti matrice $x metody $7 D019032
650    _2
$a Staphylococcus aureus $x enzymologie $7 D013211
655    _2
$a hodnotící studie $7 D023362
655    _2
$a časopisecké články $7 D016428
655    _2
$a práce podpořená grantem $7 D013485
700    1_
$a Tichá, Marie, $d 1938-2017 $7 jn20000710640
700    1_
$a Kucerova, Zdenka
773    0_
$w MED00006463 $t Journal of separation science $x 1615-9314 $g Roč. 36, č. 12 (2013), s. 2043-8
856    41
$u https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/23576383 $y Pubmed
910    __
$a ABA008 $b sig $c sign $y a $z 0
990    __
$a 20140401 $b ABA008
991    __
$a 20250617090702 $b ABA008
999    __
$a ok $b bmc $g 1018265 $s 849709
BAS    __
$a 3
BAS    __
$a PreBMC
BMC    __
$a 2013 $b 36 $c 12 $d 2043-8 $i 1615-9314 $m Journal of separation science $n J Sep Sci $x MED00006463
LZP    __
$a Pubmed-20140401

Najít záznam

Citační ukazatele

Pouze přihlášení uživatelé

Možnosti archivace