Phosphatidyl ethanolamine is essential for targeting the arginine transporter Can1p to the plasma membrane of yeast
Jazyk angličtina Země Nizozemsko Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
12100990
DOI
10.1016/s0005-2736(02)00455-8
PII: S0005273602004558
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- arginin metabolismus MeSH
- buněčná membrána metabolismus MeSH
- fosfatidylethanolaminy metabolismus MeSH
- fungální proteiny genetika metabolismus MeSH
- mannosyltransferasy MeSH
- membránové proteiny metabolismus MeSH
- proteiny přenášející monosacharidy metabolismus MeSH
- proteiny usnadňující transport glukosy MeSH
- protonmotorická síla MeSH
- protonové ATPasy metabolismus MeSH
- Saccharomyces cerevisiae - proteiny metabolismus MeSH
- Saccharomyces cerevisiae genetika metabolismus MeSH
- Schizosaccharomyces pombe - proteiny * MeSH
- transportní systémy aminokyselin genetika metabolismus MeSH
- transportní systémy pro bazické aminokyseliny MeSH
- vezikulární transportní proteiny MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- ANP1 protein, S cerevisiae MeSH Prohlížeč
- arginin MeSH
- arginine permease MeSH Prohlížeč
- CAN1 protein, Candida albicans MeSH Prohlížeč
- fosfatidylethanolaminy MeSH
- fungální proteiny MeSH
- HXT1 protein, S cerevisiae MeSH Prohlížeč
- mannosyltransferasy MeSH
- membránové proteiny MeSH
- PMA1 protein, S cerevisiae MeSH Prohlížeč
- proteiny přenášející monosacharidy MeSH
- proteiny usnadňující transport glukosy MeSH
- protonové ATPasy MeSH
- Saccharomyces cerevisiae - proteiny MeSH
- Schizosaccharomyces pombe - proteiny * MeSH
- SHR3 protein, S cerevisiae MeSH Prohlížeč
- transportní systémy aminokyselin MeSH
- transportní systémy pro bazické aminokyseliny MeSH
- ura4 protein, S pombe MeSH Prohlížeč
- vezikulární transportní proteiny MeSH
In continuation of our previous study, we show that phosphatidyl ethanolamine (PE) depletion affects, in addition to amino acid transporters, activities of at least two other proton motive force (pmf)-driven transporters (Ura4p and Mal6p). For Can1p, we demonstrate that the lack of PE results in a failure of the permease targeting to plasma membrane. Despite the pleiotropic effect of PE depletion, a specific role of PE in secretion of a defined group of permeases can be distinguished. Pmf-driven transporters are more sensitive to the lack of PE than other plasma membrane proteins.
Citace poskytuje Crossref.org
Phospholipid biosynthesis disruption renders the yeast cells sensitive to antifungals
General and molecular microbiology and microbial genetics in the IM CAS
