Study of chaperone-like activity of human haptoglobin: conformational changes under heat shock conditions and localization of interaction sites
Jazyk angličtina Země Německo Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
12452443
DOI
10.1515/bc.2002.187
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- denaturace proteinů MeSH
- haptoglobiny chemie metabolismus MeSH
- hemoglobiny chemie MeSH
- katalasa chemie MeSH
- lidé MeSH
- molekulární chaperony chemie metabolismus MeSH
- molekulární modely MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- proteiny tepelného šoku chemie metabolismus MeSH
- rozpouštědla chemie MeSH
- sekundární struktura proteinů MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- sekvenční homologie aminokyselin MeSH
- sekvenční seřazení MeSH
- spektrální analýza MeSH
- termodynamika MeSH
- titrace MeSH
- vazebná místa MeSH
- vysoká teplota MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- haptoglobiny MeSH
- hemoglobiny MeSH
- katalasa MeSH
- molekulární chaperony MeSH
- proteiny tepelného šoku MeSH
- rozpouštědla MeSH
With respect to the mechanism of chaperone-like activity, we examined the behavior of haptoglobin under heat shock conditions. Secondary structure changes during heat treatment were followed by circular dichroism, Raman and infrared spectroscopy. A model of the haptoglobin tetramer, based on its sequence homology with serine proteases and the CCP modules, has been proposed. Sequence regions responsible for the chaperone-like activity were not fully identical with the region that takes part in formation of the hemoglobin-haptoglobin complex. We can postulate the presence of at least two different chaperone-binding sites on each haptoglobin heavy chain.
Citace poskytuje Crossref.org
