Mutational analysis of basic residues in the N-terminus of the rRNA:m6A methyltransferase ErmC'
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
15114858
DOI
10.1007/bf02931637
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- aminokyseliny bazické genetika MeSH
- antibakteriální látky farmakologie MeSH
- Bacillus subtilis enzymologie genetika MeSH
- bakteriální léková rezistence genetika MeSH
- bakteriální RNA metabolismus MeSH
- DNA bakterií genetika fyziologie MeSH
- erythromycin farmakologie MeSH
- konzervovaná sekvence MeSH
- methyltransferasy genetika izolace a purifikace metabolismus fyziologie MeSH
- mikrobiální testy citlivosti MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- mutageneze cílená MeSH
- oligoribonukleotidy metabolismus MeSH
- posunová mutace MeSH
- RNA ribozomální 23S metabolismus MeSH
- S-adenosylmethionin metabolismus MeSH
- sekundární struktura proteinů MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- sekvenční seřazení MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- aminokyseliny bazické MeSH
- antibakteriální látky MeSH
- bakteriální RNA MeSH
- DNA bakterií MeSH
- erythromycin MeSH
- methyltransferasy MeSH
- oligoribonukleotidy MeSH
- RNA ribozomální 23S MeSH
- rRNA (adenosine-O-2'-)methyltransferase MeSH Prohlížeč
- S-adenosylmethionin MeSH
Erm methyltransferases mediate the resistance to the macrolide-lincosamide-streptogramin B antibiotics via dimethylation of a specific adenine residue in 23S rRNA. The role of positively charged N-terminal residues of the ErmC' methyltransferase in RNA binding and/or catalysis was determined. Mutational analysis of amino acids K4 and K7 was performed and the mutants were characterized in in vivo and in vitro experiments. The K4 and K7 residues were suggested not to be essential for the enzyme activity but to provide a considerable support for the catalytic step of the reaction, probably by maintaining the optimum conformation of the transition state through interactions with the phosphate backbone of RNA.
Zobrazit více v PubMed
Biochemistry. 1998 May 19;37(20):7103-12 PubMed
Nat Struct Biol. 1997 Jun;4(6):483-9 PubMed
J Bacteriol. 1986 Jul;167(1):138-47 PubMed
Antimicrob Agents Chemother. 1995 Mar;39(3):577-85 PubMed
Nucleic Acids Res. 2001 Sep 15;29(18):3784-95 PubMed
Biochemistry. 1990 Jun 26;29(25):6033-42 PubMed
Antimicrob Agents Chemother. 2002 May;46(5):1253-61 PubMed
Nature. 2001 Oct 25;413(6858):814-21 PubMed
In Silico Biol. 1999-2000;1(4):175-82 PubMed
J Mol Biol. 1999 Jun 4;289(2):277-91 PubMed
J Bacteriol. 1995 Aug;177(15):4327-32 PubMed
