Crystal structure of a cross-reaction complex between an anti-HIV-1 protease antibody and an HIV-2 protease peptide
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
15721587
DOI
10.1016/j.jsb.2004.11.009
PII: S1047-8477(04)00224-2
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- aspartátové endopeptidasy chemie genetika imunologie MeSH
- HIV protilátky chemie imunologie MeSH
- HIV-proteasa imunologie MeSH
- konformace proteinů MeSH
- krystalografie rentgenová MeSH
- lidé MeSH
- molekulární modely MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- monoklonální protilátky chemie MeSH
- peptidy chemie imunologie MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- sekvenční seřazení MeSH
- zkřížené reakce * MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- aspartátové endopeptidasy MeSH
- HIV protilátky MeSH
- HIV-proteasa MeSH
- monoklonální protilátky MeSH
- p16 protease, Human immunodeficiency virus 2 MeSH Prohlížeč
- peptidy MeSH
The monoclonal antibody 1696, elicited by HIV-1 protease, inhibits the activity of both HIV-1 and HIV-2 proteases with inhibition constants in the low nanomolar range. The antibody cross-reacts with peptides derived from the N-terminal region of both proteases. The crystal structure of the recombinant single-chain Fv fragment of 1696 complexed with an N-terminal peptide from the HIV-2 protease has been determined at 1.88A resolution. Interactions of the peptide with scFv1696 are compared with the previously reported structure of scFv1696 in complex with the corresponding peptide from HIV-1 protease. The origin of cross-reactivity of mAb1696 with HIV proteases is discussed.
Citace poskytuje Crossref.org
Optimization of the crystallizability of a single-chain antibody fragment
