Activation processing of cathepsin H impairs recognition by its propeptide
Jazyk angličtina Země Německo Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
16164419
DOI
10.1515/bc.2005.109
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- aktivace enzymů MeSH
- cirkulární dichroismus MeSH
- cysteinové endopeptidasy chemie metabolismus MeSH
- kathepsin H MeSH
- kathepsiny antagonisté a inhibitory chemie metabolismus MeSH
- molekulární modely MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- peptidy chemie metabolismus MeSH
- prekurzory enzymů chemie metabolismus MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- terciární struktura proteinů MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- cysteinové endopeptidasy MeSH
- kathepsin H MeSH
- kathepsiny MeSH
- peptidy MeSH
- prekurzory enzymů MeSH
Free propeptides are known to function as inhibitors of the parental mature cysteine cathepsins. This general rule, however, does not apply to the aminopeptidase cathepsin H. Screening of propeptide fragments for their inhibitory potency revealed no significant effect on the native mature cathepsin H. On the other hand, inhibitory interaction was established with recombinant cathepsin H that displays endopeptidase activity due to a lack of the mini-chain. This finding suggests that the propeptide-binding region is structurally rearranged during maturation processing and mini-chain formation, which impairs the effective recognition of mature cathepsin H by its own propeptide.
Citace poskytuje Crossref.org