Isolation and purification of recombinant outer surface protein C (rOspC) of Borrelia burgdorferi sensu lato
Jazyk angličtina Země Česko Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
16601766
DOI
10.5507/bp.2005.036
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- antigeny bakteriální biosyntéza izolace a purifikace MeSH
- DNA vakcíny biosyntéza izolace a purifikace MeSH
- Escherichia coli MeSH
- genetické vektory MeSH
- proteiny vnější bakteriální membrány biosyntéza izolace a purifikace MeSH
- vakcína proti lymeské nemoci biosyntéza izolace a purifikace MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- antigeny bakteriální MeSH
- DNA vakcíny MeSH
- OspC protein MeSH Prohlížeč
- proteiny vnější bakteriální membrány MeSH
- vakcína proti lymeské nemoci MeSH
The aim of this work was isolation and purification of the major immunodominant protein, Outer surface protein C (OspC) of three members of the species group Borrelia burgdorferi, the causative agent of Lyme disease. Our aim was to obtain this protein in a quantity and purity sufficient for immunization of experimental animals. For optimalization of protein purification's yield we used immobilized metal ion affinity chromatography (IMAC) under different conditions. The greatest efficiency was achieved by using of HiTrap Chelating Column under native conditions.
Citace poskytuje Crossref.org
