Expression of Human papillomavirus 16 E7ggg oncoprotein on N- and C-terminus of Potato virus X coat protein in bacterial and plant cells
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
21266198
DOI
10.1016/j.pep.2011.01.008
PII: S1046-5928(11)00019-2
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- 3' přiléhající oblast DNA MeSH
- 5' přiléhající oblast DNA MeSH
- Agrobacterium tumefaciens MeSH
- Escherichia coli MeSH
- exprese genu MeSH
- infekce papilomavirem imunologie virologie MeSH
- klonování DNA MeSH
- lidé MeSH
- lidský papilomavirus 16 genetika imunologie metabolismus MeSH
- nádory děložního čípku imunologie virologie MeSH
- Papillomavirus E7 - proteiny genetika imunologie metabolismus MeSH
- Potexvirus genetika imunologie metabolismus MeSH
- proteinové inženýrství metody MeSH
- protilátky imunologie MeSH
- rekombinantní fúzní proteiny genetika imunologie metabolismus MeSH
- tabák MeSH
- vakcíny proti papilomavirům chemie genetika MeSH
- virové plášťové proteiny genetika imunologie metabolismus MeSH
- VLP vakcíny chemie genetika MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- ženské pohlaví MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- coat protein, Potato virus X MeSH Prohlížeč
- Papillomavirus E7 - proteiny MeSH
- protilátky MeSH
- rekombinantní fúzní proteiny MeSH
- vakcíny proti papilomavirům MeSH
- virové plášťové proteiny MeSH
- VLP vakcíny MeSH
The E7 oncoprotein from Human papillomavirus type 16 (HPV16) is an attractive candidate for anti-cancer therapeutical vaccine development. In this study, we engineered different fusions of mutagenized coding sequence of E7 oncoprotein (E7ggg) with coat protein of Potato virus X (PVX CP) both on 5'- and 3'-terminus of PVX CP and evaluated the influence of the length of linker (no linker, 4, 15aa) connecting PVX CP and E7ggg on their production. At first the expression in Escherichia coli was conducted to assess the characteristics of the recombinant protein prior to be further produced in plants, that is, resultant proteins were used for screening of their immunological reactivity with antibodies against PVX CP and E7. Fusion proteins successfully expressed in bacteria and plants were partially purified and their reactivity and ability to form virus-like particles were evaluated with anti-E7 antibodies.
Citace poskytuje Crossref.org
