Breast cancer-associated protein--a novel binding partner of Mason-Pfizer monkey virus protease
Jazyk angličtina Země Anglie, Velká Británie Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
24659101
DOI
10.1099/vir.0.064345-0
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- adaptorové proteiny signální transdukční chemie genetika metabolismus MeSH
- druhová specificita MeSH
- endopeptidasy chemie genetika metabolismus MeSH
- HEK293 buňky MeSH
- interakční proteinové domény a motivy MeSH
- jaderné proteiny chemie genetika metabolismus MeSH
- lidé MeSH
- Masonův-Pfizerův opičí virus enzymologie genetika MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- rekombinantní proteiny chemie genetika metabolismus MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- sekvenční homologie aminokyselin MeSH
- vazba proteinů MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- ženské pohlaví MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- adaptorové proteiny signální transdukční MeSH
- AKIP1 protein, human MeSH Prohlížeč
- endopeptidasy MeSH
- jaderné proteiny MeSH
- Mason-Pfizer monkey virus protease MeSH Prohlížeč
- rekombinantní proteiny MeSH
We identified breast cancer-associated protein (BCA3) as a novel binding partner of Mason-Pfizer monkey virus (MPMV) protease (PR). The interaction was confirmed by co-immunoprecipitation and immunocolocalization of MPMV PR and BCA3. Full-length but not C-terminally truncated BCA3 was incorporated into MPMV virions. We ruled out the potential role of the G-patch domain, a glycine-rich domain located at the C terminus of MPMV PR, in BCA3 interaction and virion incorporation. Expression of BCA3 did not affect MPMV particle release and proteolytic processing; however, it slightly increased MPMV infectivity.
Citace poskytuje Crossref.org
Unveiling the DHX15-G-patch interplay in retroviral RNA packaging