SART3 associates with a post-splicing complex
Jazyk angličtina Země Anglie, Velká Británie Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
Grantová podpora
21-04132S
Grantova Agentura ɨeska Republiky
RVO86652036
Akademie Vʃd ɨeska Republiky
21-04132S
Grantová Agentura České Republiky
RVO68378050
Ústav Molekulární Genetiky, Akademie Věd České Republiky
RVO86652036
Akademie Věd České Republiky
PubMed
36620952
DOI
10.1242/jcs.260380
PII: 286729
Knihovny.cz E-zdroje
- Klíčová slova
- Recycling, Splicing, U2 snRNP, U6 snRNA,
- MeSH
- malý jaderný ribonukleoprotein U2 genetika metabolismus MeSH
- malý jaderný ribonukleoprotein U4-U6 genetika metabolismus MeSH
- malý jaderný ribonukleoprotein U5 genetika metabolismus MeSH
- ribonukleoproteiny malé jaderné genetika metabolismus MeSH
- RNA malá jaderná genetika metabolismus MeSH
- sestřih RNA * genetika MeSH
- spliceozomy * genetika metabolismus MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- malý jaderný ribonukleoprotein U2 MeSH
- malý jaderný ribonukleoprotein U4-U6 MeSH
- malý jaderný ribonukleoprotein U5 MeSH
- ribonukleoproteiny malé jaderné MeSH
- RNA malá jaderná MeSH
SART3 is a multifunctional protein that acts in several steps of gene expression, including assembly and recycling of the spliceosomal U4/U6 small nuclear ribonucleoprotein particle (snRNP). In this work, we provide evidence that SART3 associates via its N-terminal HAT domain with the 12S U2 snRNP. Further analysis showed that SART3 associates with the post-splicing complex containing U2 and U5 snRNP components. In addition, we observed an interaction between SART3 and the RNA helicase DHX15, which disassembles post-splicing complexes. Based on our data, we propose a model that SART3 associates via its N-terminal HAT domain with the post-splicing complex, where it interacts with U6 snRNA to protect it and to initiate U6 snRNA recycling before a next round of splicing.
Citace poskytuje Crossref.org
