Enzym ze třídy hydroláz, který obsahuje zinek. Katalyzuje odstranění N-koncové aminokyseliny z většiny L-peptidů, zejména těch s N-koncovými leucinovými zbytky, ale ne těch s N-koncovými lysinovými nebo argininovými zbytky. K tomu dochází v cytosolu tkáňových buněk, s vysokou aktivitou ve dvanáctníku, játrech a ledvinách. Aktivita tohoto enzymu se běžně stanovuje pomocí chromogenního substrátu leucin-arylamidu, jako je leucyl-beta-naftylamid.

A zinc containing enzyme of the hydrolase class that catalyzes the removal of the N-terminal amino acid from most L-peptides, particularly those with N-terminal leucine residues but not those with N-terminal lysine or arginine residues. This occurs in tissue cell cytosol, with high activity in the duodenum, liver, and kidney. The activity of this enzyme is commonly assayed using a leucine arylamide chromogenic substrate such as leucyl beta-naphthylamide.

DUI

D007931 MeSH Prohlížeč

CUI

M0012373

Historická pozn.

1999(1965)

Veřejná pozn.

1999; see LEUCINE AMINOPEPTIDASE 1965-1998; PEPTIDASE S was indexed under AMINOPEPTIDASES 1979-1998; for LEUCYL-BETA-NAPTHYLAMIDASE see LEUCYL-BETA-NAPTHYLAMIDASE 1991-2009