-
Je něco špatně v tomto záznamu ?
Degradace proteinů ubikvitin‑proteazomovou dráhou
[Degradation of proteins by ubiquitin‑proteasome pathway]
Matějíková J., Kubiczková L., Sedlaříková L., Potáčová A., Hájek R., Ševčíková S.
Jazyk čeština Země Česko
Typ dokumentu přehledy, práce podpořená grantem
Grantová podpora
NT11154
MZ0
CEP - Centrální evidence projektů
NT14575
MZ0
CEP - Centrální evidence projektů
Digitální knihovna NLK
Plný text - Článek
Plný text - Článek
Číslo
Ročník
Zdroj
Zdroj
Zdroj
NLK
Medline Complete (EBSCOhost)
od 2011-01-01
- Klíčová slova
- degradace proteinů, proteazomové inhibitory,
- MeSH
- NF-kappa B metabolismus MeSH
- polyubikvitin MeSH
- proteasomový endopeptidasový komplex * metabolismus MeSH
- proteiny * klasifikace metabolismus MeSH
- ubikvitin aktivující enzymy MeSH
- ubikvitin konjugující enzymy metabolismus MeSH
- ubikvitin * metabolismus MeSH
- ubikvitinace * fyziologie MeSH
- Publikační typ
- práce podpořená grantem MeSH
- přehledy MeSH
Všechny intracelulární a některé extracelulární proteiny jsou kontinuálně degradovány a nahrazovány syntézou nových proteinů. Oba tyto děje musejí zůstat ve vzájemné rovnováze, neboť její narušení by mohlo vést ke vzniku závažných onemocnění. Buňky obsahují mnoho proteolytických systémů, které zajišťují vysoce specifickou a kontrolovanou degradaci proteinů. Jedním z nich je proteazom, složitý molekulární stroj sloužící k degradaci proteinů konjugovaných s ubikvitinem. Od první izolace proteazomu v roce 1968 bylo objeveno mnoho detailů o fungování tohoto systému. V roce 2004 byla za tyto objevy dokonce udělena Nobelova cena za chemii. V naší přehledové práci jsme se zaměřili na shrnutí dosavadních poznatků o mechanizmech vysoce selektivní degradace proteinů ubikvitin‑proteazomovou dráhou. Jednotlivé kapitoly tohoto článku pojednávají o struktuře a funkci systému ubikvitin‑proteazom, mechanizmech regulace degradace proteinů a biologických účincích inhibitorů proteazomu.
All intracellular and some extracellular proteins are continually degraded and replaced by synthesis of new proteins. Both these processes need to stay in equilibrium since their balance may lead to emergence of diseases. Cells contain many proteolytic systems that ensure highly specific and controlled degradation of proteins. One of these systems is the proteasome, a very complex molecular engine allowing degradation of proteins conjugated to ubiquitin. Since the first isolation of proteasome in 1968, many details about its function have been uncovered. In 2004, Nobel Prize for chemistry was awarded for these discoveries. In our review article, we aimed to summarize information about the mechanism of highly selective degradation of proteins by the ubiquitin‑proteasome pathway. Individual parts of the paper summarize current knowledge about highly selective degradation of proteins by the ubiquitin‑proteasome system, mechanisms of protein degradation regulation and biological effects of proteasome inhibitors.
Degradation of proteins by ubiquitin‑proteasome pathway
Citace poskytuje Crossref.org
- 000
- 00000naa a2200000 a 4500
- 001
- bmc13027664
- 003
- CZ-PrNML
- 005
- 20200219092355.0
- 007
- ta
- 008
- 130826s2013 xr d f 000 0|cze||
- 009
- AR
- 024 7_
- $a 10.14735/amko2013251 $2 doi
- 040 __
- $a ABA008 $b cze $d ABA008 $e AACR2
- 041 0_
- $a cze $b eng
- 044 __
- $a xr
- 100 1_
- $a Matějíková, Jana $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno $7 _AN072256
- 245 10
- $a Degradace proteinů ubikvitin‑proteazomovou dráhou / $c Matějíková J., Kubiczková L., Sedlaříková L., Potáčová A., Hájek R., Ševčíková S.
- 246 31
- $a Degradation of proteins by ubiquitin‑proteasome pathway
- 520 3_
- $a Všechny intracelulární a některé extracelulární proteiny jsou kontinuálně degradovány a nahrazovány syntézou nových proteinů. Oba tyto děje musejí zůstat ve vzájemné rovnováze, neboť její narušení by mohlo vést ke vzniku závažných onemocnění. Buňky obsahují mnoho proteolytických systémů, které zajišťují vysoce specifickou a kontrolovanou degradaci proteinů. Jedním z nich je proteazom, složitý molekulární stroj sloužící k degradaci proteinů konjugovaných s ubikvitinem. Od první izolace proteazomu v roce 1968 bylo objeveno mnoho detailů o fungování tohoto systému. V roce 2004 byla za tyto objevy dokonce udělena Nobelova cena za chemii. V naší přehledové práci jsme se zaměřili na shrnutí dosavadních poznatků o mechanizmech vysoce selektivní degradace proteinů ubikvitin‑proteazomovou dráhou. Jednotlivé kapitoly tohoto článku pojednávají o struktuře a funkci systému ubikvitin‑proteazom, mechanizmech regulace degradace proteinů a biologických účincích inhibitorů proteazomu.
- 520 9_
- $a All intracellular and some extracellular proteins are continually degraded and replaced by synthesis of new proteins. Both these processes need to stay in equilibrium since their balance may lead to emergence of diseases. Cells contain many proteolytic systems that ensure highly specific and controlled degradation of proteins. One of these systems is the proteasome, a very complex molecular engine allowing degradation of proteins conjugated to ubiquitin. Since the first isolation of proteasome in 1968, many details about its function have been uncovered. In 2004, Nobel Prize for chemistry was awarded for these discoveries. In our review article, we aimed to summarize information about the mechanism of highly selective degradation of proteins by the ubiquitin‑proteasome pathway. Individual parts of the paper summarize current knowledge about highly selective degradation of proteins by the ubiquitin‑proteasome system, mechanisms of protein degradation regulation and biological effects of proteasome inhibitors.
- 650 12
- $a ubikvitinace $x fyziologie $7 D054875
- 650 12
- $a ubikvitin $x metabolismus $7 D025801
- 650 12
- $a proteasomový endopeptidasový komplex $x metabolismus $7 D046988
- 650 12
- $a proteiny $x klasifikace $x metabolismus $7 D011506
- 650 _2
- $a ubikvitin konjugující enzymy $x metabolismus $7 D044763
- 650 _2
- $a NF-kappa B $x metabolismus $7 D016328
- 650 _2
- $a ubikvitin aktivující enzymy $7 D044764
- 650 _2
- $a polyubikvitin $7 D025821
- 653 00
- $a degradace proteinů
- 653 00
- $a proteazomové inhibitory
- 655 _2
- $a přehledy $7 D016454
- 655 _2
- $a práce podpořená grantem $7 D013485
- 700 1_
- $a Bešše, Lenka $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno; Oddělení klinické hematologie, FN Brno $7 mub2014851432
- 700 1_
- $a Sedlaříková, Lenka $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno $7 xx0214571
- 700 1_
- $a Potáčová, Anna. $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno $7 xx0193799
- 700 1_
- $a Hájek, Roman, $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno; Oddělení klinické hematologie, FN Brno $d 1964- $7 nlk20000083645
- 700 1_
- $a Ševčíková, Sabina, $d 1972- $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno; Oddělení klinické hematologie, FN Brno $7 mub2015859787
- 773 0_
- $w MED00011030 $t Klinická onkologie $x 0862-495X $g Roč. 26, č. 4 (2013), s. 251-256
- 856 41
- $u https://www.linkos.cz/files/klinicka-onkologie/388/4269.pdf $y plný text volně přístupný
- 910 __
- $a ABA008 $b B 1665 $c 656 $y 3 $z 0
- 990 __
- $a 20130826 $b ABA008
- 991 __
- $a 20200219092757 $b ABA008
- 999 __
- $a ok $b bmc $g 992179 $s 826093
- BAS __
- $a 3
- BAS __
- $a PreBMC
- BMC __
- $a 2013 $b 26 $c 4 $d 251-256 $i 0862-495X $m Klinická onkologie $x MED00011030 $y 69830
- GRA __
- $a NT11154 $p MZ0
- GRA __
- $a NT14575 $p MZ0
- LZP __
- $c NLK183 $d 20130905 $b NLK111 $a Meditorial-20130826