Detail
Článek
Článek online
FT
Medvik - BMČ
  • Je něco špatně v tomto záznamu ?

Degradace proteinů ubikvitin‑proteazomovou dráhou
[Degradation of proteins by ubiquitin‑proteasome pathway]

Matějíková J., Kubiczková L., Sedlaříková L., Potáčová A., Hájek R., Ševčíková S.

. 2013 ; 26 (4) : 251-256.

Jazyk čeština Země Česko

Typ dokumentu přehledy, práce podpořená grantem

Perzistentní odkaz   https://www.medvik.cz/link/bmc13027664

Grantová podpora
NT11154 MZ0 CEP - Centrální evidence projektů
NT14575 MZ0 CEP - Centrální evidence projektů

Všechny intracelulární a ně­kte­ré extracelulární proteiny jsou kontinuálně degradovány a nahrazovány syntézou nových proteinů. Oba tyto děje musejí zůstat ve vzájemné rovnováze, neboť její narušení by mohlo vést ke vzniku závažných onemocnění. Buňky obsahují mnoho proteolytických systémů, které zajišťují vysoce specifickou a kontrolovanou degradaci proteinů. Jedním z nich je proteazom, složitý molekulární stroj sloužící k degradaci proteinů konjugovaných s ubikvitinem. Od první izolace proteazomu v roce 1968 bylo objeveno mnoho detailů o fungování tohoto systému. V roce 2004 byla za tyto objevy dokonce udělena Nobelova cena za chemii. V naší přehledové práci jsme se zaměřili na shrnutí dosavadních poznatků o mechanizmech vysoce selektivní degradace proteinů ubikvitin‑proteazomovou dráhou. Jednotlivé kapitoly tohoto článku pojednávají o struktuře a funkci systému ubikvitin‑proteazom, mechanizmech regulace degradace proteinů a bio­logických účincích inhibitorů proteazomu.

All intracellular and some extracellular proteins are continually degraded and replaced by synthesis of new proteins. Both these processes need to stay in equilibrium since their balance may lead to emergence of diseases. Cells contain many proteolytic systems that ensure highly specific and controlled degradation of proteins. One of these systems is the proteasome, a very complex molecular engine allowing degradation of proteins conjugated to ubiquitin. Since the first isolation of proteasome in 1968, many details about its function have been uncovered. In 2004, Nobel Prize for chemistry was awarded for these discoveries. In our review article, we aimed to summarize information about the mechanism of highly selective degradation of proteins by the ubiquitin‑proteasome pathway. Individual parts of the paper summarize cur­rent knowledge about highly selective degradation of proteins by the ubiquitin‑proteasome system, mechanisms of protein degradation regulation and bio­logical effects of proteasome inhibitors.

Degradation of proteins by ubiquitin‑proteasome pathway

Citace poskytuje Crossref.org

000      
00000naa a2200000 a 4500
001      
bmc13027664
003      
CZ-PrNML
005      
20200219092355.0
007      
ta
008      
130826s2013 xr d f 000 0|cze||
009      
AR
024    7_
$a 10.14735/amko2013251 $2 doi
040    __
$a ABA008 $b cze $d ABA008 $e AACR2
041    0_
$a cze $b eng
044    __
$a xr
100    1_
$a Matějíková, Jana $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno $7 _AN072256
245    10
$a Degradace proteinů ubikvitin‑proteazomovou dráhou / $c Matějíková J., Kubiczková L., Sedlaříková L., Potáčová A., Hájek R., Ševčíková S.
246    31
$a Degradation of proteins by ubiquitin‑proteasome pathway
520    3_
$a Všechny intracelulární a ně­kte­ré extracelulární proteiny jsou kontinuálně degradovány a nahrazovány syntézou nových proteinů. Oba tyto děje musejí zůstat ve vzájemné rovnováze, neboť její narušení by mohlo vést ke vzniku závažných onemocnění. Buňky obsahují mnoho proteolytických systémů, které zajišťují vysoce specifickou a kontrolovanou degradaci proteinů. Jedním z nich je proteazom, složitý molekulární stroj sloužící k degradaci proteinů konjugovaných s ubikvitinem. Od první izolace proteazomu v roce 1968 bylo objeveno mnoho detailů o fungování tohoto systému. V roce 2004 byla za tyto objevy dokonce udělena Nobelova cena za chemii. V naší přehledové práci jsme se zaměřili na shrnutí dosavadních poznatků o mechanizmech vysoce selektivní degradace proteinů ubikvitin‑proteazomovou dráhou. Jednotlivé kapitoly tohoto článku pojednávají o struktuře a funkci systému ubikvitin‑proteazom, mechanizmech regulace degradace proteinů a bio­logických účincích inhibitorů proteazomu.
520    9_
$a All intracellular and some extracellular proteins are continually degraded and replaced by synthesis of new proteins. Both these processes need to stay in equilibrium since their balance may lead to emergence of diseases. Cells contain many proteolytic systems that ensure highly specific and controlled degradation of proteins. One of these systems is the proteasome, a very complex molecular engine allowing degradation of proteins conjugated to ubiquitin. Since the first isolation of proteasome in 1968, many details about its function have been uncovered. In 2004, Nobel Prize for chemistry was awarded for these discoveries. In our review article, we aimed to summarize information about the mechanism of highly selective degradation of proteins by the ubiquitin‑proteasome pathway. Individual parts of the paper summarize cur­rent knowledge about highly selective degradation of proteins by the ubiquitin‑proteasome system, mechanisms of protein degradation regulation and bio­logical effects of proteasome inhibitors.
650    12
$a ubikvitinace $x fyziologie $7 D054875
650    12
$a ubikvitin $x metabolismus $7 D025801
650    12
$a proteasomový endopeptidasový komplex $x metabolismus $7 D046988
650    12
$a proteiny $x klasifikace $x metabolismus $7 D011506
650    _2
$a ubikvitin konjugující enzymy $x metabolismus $7 D044763
650    _2
$a NF-kappa B $x metabolismus $7 D016328
650    _2
$a ubikvitin aktivující enzymy $7 D044764
650    _2
$a polyubikvitin $7 D025821
653    00
$a degradace proteinů
653    00
$a proteazomové inhibitory
655    _2
$a přehledy $7 D016454
655    _2
$a práce podpořená grantem $7 D013485
700    1_
$a Bešše, Lenka $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno; Oddělení klinické hematologie, FN Brno $7 mub2014851432
700    1_
$a Sedlaříková, Lenka $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno $7 xx0214571
700    1_
$a Potáčová, Anna. $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno $7 xx0193799
700    1_
$a Hájek, Roman, $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno; Oddělení klinické hematologie, FN Brno $d 1964- $7 nlk20000083645
700    1_
$a Ševčíková, Sabina, $d 1972- $u Babákova myelomová skupina, Ústav patologické fyziologie, LF MU, Brno; Oddělení klinické hematologie, FN Brno $7 mub2015859787
773    0_
$w MED00011030 $t Klinická onkologie $x 0862-495X $g Roč. 26, č. 4 (2013), s. 251-256
856    41
$u https://www.linkos.cz/files/klinicka-onkologie/388/4269.pdf $y plný text volně přístupný
910    __
$a ABA008 $b B 1665 $c 656 $y 3 $z 0
990    __
$a 20130826 $b ABA008
991    __
$a 20200219092757 $b ABA008
999    __
$a ok $b bmc $g 992179 $s 826093
BAS    __
$a 3
BAS    __
$a PreBMC
BMC    __
$a 2013 $b 26 $c 4 $d 251-256 $i 0862-495X $m Klinická onkologie $x MED00011030 $y 69830
GRA    __
$a NT11154 $p MZ0
GRA    __
$a NT14575 $p MZ0
LZP    __
$c NLK183 $d 20130905 $b NLK111 $a Meditorial-20130826

Najít záznam

Citační ukazatele

Nahrávání dat ...

Možnosti archivace

Nahrávání dat ...