Detail
Článek
Článek online
FT
Medvik - BMČ
  • Je něco špatně v tomto záznamu ?

Phosphate binding in the active centre of tomato multifunctional nuclease TBN1 and analysis of superhelix formation by the enzyme

J. Stránský, T. Koval', T. Podzimek, A. Týcová, P. Lipovová, J. Matoušek, P. Kolenko, K. Fejfarová, J. Dušková, T. Skálová, J. Hašek, J. Dohnálek,

. 2015 ; 71 (Pt 11) : 1408-15. [pub] 20151023

Jazyk angličtina Země Spojené státy americké

Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem

Perzistentní odkaz   https://www.medvik.cz/link/bmc16028005
E-zdroje Online Plný text

NLK Free Medical Journals od 2014 do Před 2 roky
PubMed Central od 2014 do Před 1 rokem
Europe PubMed Central od 2014 do Před 2 roky

Odkazy

PubMed 26527269
DOI 10.1107/s2053230x15018324
Knihovny.cz E-zdroje

Tomato multifunctional nuclease TBN1 belongs to the type I nuclease family, which plays an important role in apoptotic processes and cell senescence in plants. The newly solved structure of the N211D mutant is reported. Although the main crystal-packing motif (the formation of superhelices) is conserved, the details differ among the known structures. A phosphate ion was localized in the active site of the enzyme. The binding of the surface loop to the active centre is stabilized by the phosphate ion, which correlates with the observed aggregation of TBN1 in phosphate buffer. The conserved binding of the surface loop to the active centre suggests biological relevance of the contact in a regulatory function or in the formation of oligomers.

Citace poskytuje Crossref.org

000      
00000naa a2200000 a 4500
001      
bmc16028005
003      
CZ-PrNML
005      
20161018110924.0
007      
ta
008      
161005s2015 xxu f 000 0|eng||
009      
AR
024    7_
$a 10.1107/S2053230X15018324 $2 doi
024    7_
$a 10.1107/S2053230X15018324 $2 doi
035    __
$a (PubMed)26527269
040    __
$a ABA008 $b cze $d ABA008 $e AACR2
041    0_
$a eng
044    __
$a xxu
100    1_
$a Stránský, Jan $u Institute of Biotechnology CAS, v.v.i., Vídeňská 1083, 142 20 Praha 4, Czech Republic.
245    10
$a Phosphate binding in the active centre of tomato multifunctional nuclease TBN1 and analysis of superhelix formation by the enzyme / $c J. Stránský, T. Koval', T. Podzimek, A. Týcová, P. Lipovová, J. Matoušek, P. Kolenko, K. Fejfarová, J. Dušková, T. Skálová, J. Hašek, J. Dohnálek,
520    9_
$a Tomato multifunctional nuclease TBN1 belongs to the type I nuclease family, which plays an important role in apoptotic processes and cell senescence in plants. The newly solved structure of the N211D mutant is reported. Although the main crystal-packing motif (the formation of superhelices) is conserved, the details differ among the known structures. A phosphate ion was localized in the active site of the enzyme. The binding of the surface loop to the active centre is stabilized by the phosphate ion, which correlates with the observed aggregation of TBN1 in phosphate buffer. The conserved binding of the surface loop to the active centre suggests biological relevance of the contact in a regulatory function or in the formation of oligomers.
650    _2
$a sekvence aminokyselin $7 D000595
650    _2
$a vazebná místa $x fyziologie $7 D001665
650    _2
$a krystalizace $7 D003460
650    _2
$a endodeoxyribonukleasy $x chemie $x genetika $x metabolismus $7 D004706
650    _2
$a Solanum lycopersicum $x enzymologie $x genetika $7 D018551
650    _2
$a molekulární sekvence - údaje $7 D008969
650    _2
$a multienzymové komplexy $x chemie $x genetika $x metabolismus $7 D009097
650    _2
$a fosfáty $x metabolismus $7 D010710
650    _2
$a rostlinné proteiny $x chemie $x genetika $x metabolismus $7 D010940
650    _2
$a sekundární struktura proteinů $7 D017433
655    _2
$a časopisecké články $7 D016428
655    _2
$a práce podpořená grantem $7 D013485
700    1_
$a Koval', Tomáš $u Institute of Biotechnology CAS, v.v.i., Vídeňská 1083, 142 20 Praha 4, Czech Republic.
700    1_
$a Podzimek, Tomáš $u University of Chemistry and Technology, Technická 5, 166 28 Praha 6, Czech Republic.
700    1_
$a Týcová, Anna $u Institute of Plant Molecular Biology, Biology Centre, CAS, v.v.i., Branišovská 31, 370 05 České Budějovice, Czech Republic.
700    1_
$a Lipovová, Petra $u University of Chemistry and Technology, Technická 5, 166 28 Praha 6, Czech Republic.
700    1_
$a Matoušek, Jaroslav $u Institute of Plant Molecular Biology, Biology Centre, CAS, v.v.i., Branišovská 31, 370 05 České Budějovice, Czech Republic.
700    1_
$a Kolenko, Petr $u Institute of Biotechnology CAS, v.v.i., Vídeňská 1083, 142 20 Praha 4, Czech Republic.
700    1_
$a Fejfarová, Karla $u Institute of Biotechnology CAS, v.v.i., Vídeňská 1083, 142 20 Praha 4, Czech Republic.
700    1_
$a Dušková, Jarmila $u Institute of Biotechnology CAS, v.v.i., Vídeňská 1083, 142 20 Praha 4, Czech Republic.
700    1_
$a Skálová, Tereza $u Institute of Biotechnology CAS, v.v.i., Vídeňská 1083, 142 20 Praha 4, Czech Republic.
700    1_
$a Hašek, Jindřich $u Institute of Biotechnology CAS, v.v.i., Vídeňská 1083, 142 20 Praha 4, Czech Republic.
700    1_
$a Dohnálek, Jan $u Institute of Biotechnology CAS, v.v.i., Vídeňská 1083, 142 20 Praha 4, Czech Republic.
773    0_
$w MED00189488 $t Acta crystallographica. Section F, Structural biology communications $x 2053-230X $g Roč. 71, č. Pt 11 (2015), s. 1408-15
856    41
$u https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26527269 $y Pubmed
910    __
$a ABA008 $b sig $c sign $y a $z 0
990    __
$a 20161005 $b ABA008
991    __
$a 20161018111329 $b ABA008
999    __
$a ok $b bmc $g 1166319 $s 952635
BAS    __
$a 3
BAS    __
$a PreBMC
BMC    __
$a 2015 $b 71 $c Pt 11 $d 1408-15 $e 20151023 $i 2053-230X $m Acta crystallographica. Section F, Structural biology communications $n Acta Crystallogr F Struct Biol Commun $x MED00189488
LZP    __
$a Pubmed-20161005

Najít záznam

Citační ukazatele

Možnosti archivace