Continuous-flow synthesis of alpha-gliadin peptides in an ultrasonic field and assay of their inhibition of intestinal sucrase activity
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print
Typ dokumentu časopisecké články
PubMed
1839365
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- adenovirové proteiny časné MeSH
- duodenum účinky léků enzymologie MeSH
- endorfiny chemie MeSH
- gliadin chemická syntéza chemie farmakologie MeSH
- konformace proteinů MeSH
- kuřecí embryo MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- onkogenní proteiny virové chemie MeSH
- peptidové fragmenty chemická syntéza chemie farmakologie MeSH
- sacharasa antagonisté a inhibitory MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- techniky in vitro MeSH
- ultrazvuk MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- kuřecí embryo MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- Názvy látek
- adenovirové proteiny časné MeSH
- beta-casomorphins MeSH Prohlížeč
- endorfiny MeSH
- gliadin MeSH
- onkogenní proteiny virové MeSH
- peptidové fragmenty MeSH
- sacharasa MeSH
Three dodecapeptide amides derived from the amino acid sequence of alpha-gliadin and four of their analogues were synthesized by continuous-flow solid-phase multiple peptide synthesis. Ultrasonic field conditions accelerated the coupling reaction without affecting purity. Biological tests of the synthetic fragments showed the relevance of toxicity prediction for preselection of immunogenic alpha-gliadin fragments.
Binding of gliadin to lymphoblastoid, myeloid and epithelial cell lines
