Netropsin increases formation of mRNA coding for a neutral metalloproteinase in Bacillus megaterium
Jazyk angličtina Země Německo Médium print
Typ dokumentu časopisecké články
PubMed
2845047
DOI
10.1002/jobm.3620280103
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- aminokyseliny farmakologie MeSH
- Bacillus megaterium účinky léků enzymologie genetika růst a vývoj fyziologie MeSH
- genetická transkripce účinky léků MeSH
- guanidiny farmakologie MeSH
- kultivační média MeSH
- messenger RNA biosyntéza MeSH
- metaloendopeptidasy biosyntéza genetika MeSH
- netropsin farmakologie MeSH
- poločas MeSH
- proteosyntéza účinky léků MeSH
- regulace genové exprese účinky léků MeSH
- spory bakteriální MeSH
- teplota MeSH
- tetracyklin farmakologie MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- Názvy látek
- aminokyseliny MeSH
- guanidiny MeSH
- kultivační média MeSH
- messenger RNA MeSH
- metaloendopeptidasy MeSH
- netropsin MeSH
- tetracyklin MeSH
The anticancer drug netropsin increases the synthesis of an exocellular metalloproteinase during exponential growth as well as in the stationary phase of a sporulating strain of Bacillus megaterium. Its effect is due to a stimulation of the synthesis of the mRNA coding for the proteinase, determined as a residual synthesis of the enzyme in the presence of actinomycin D. The half-life of the proteinase mRNA (5-6 min at 35 degrees C) is not affected by netropsin. Netropsin relieves partially the repression of the proteinase mRNA caused by amino acids, whereas the repression brought about by an increased temperature is almost unaffected by the drug.
Citace poskytuje Crossref.org
General and molecular microbiology and microbial genetics in the IM CAS