Purification and characterization of the enantioselective nitrile hydratase from Rhodococcus equi A4
Jazyk angličtina Země Německo Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
11330707
DOI
10.1007/s002530000507
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- dehydratasy chemie izolace a purifikace metabolismus MeSH
- izoelektrický bod MeSH
- koncentrace vodíkových iontů MeSH
- methanol farmakologie MeSH
- molekulová hmotnost MeSH
- nitrily metabolismus MeSH
- podjednotky proteinů MeSH
- Rhodococcus equi enzymologie MeSH
- rozpouštědla farmakologie MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- stereoizomerie MeSH
- substrátová specifita MeSH
- teplota MeSH
- uhlovodíky farmakologie MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- dehydratasy MeSH
- methanol MeSH
- nitrile hydratase MeSH Prohlížeč
- nitrily MeSH
- podjednotky proteinů MeSH
- rozpouštědla MeSH
- uhlovodíky MeSH
The nitrile hydratase from Rhodococcus equi A4 consisted of two kinds of subunits which slightly differed in molecular weight (both approximately 25 kDa) and showed a significant similarity in the N-terminal amino acid sequences to those of the nitrile hydratase from Rhodococcus sp. N-774. The enzyme preferentially hydrated the S-isomers of racemic 2-(2-, 4-methoxyphenyl)propionitrile, 2-(4-chlorophenyl)propionitrile and 2-(6-methoxynaphthyl)propionitrile (naproxennitrile) with E-values of 5-15. The enzyme functioned in the presence of 5-98% (v/v) of different hydrocarbons, alcohols or diisopropyl ether. The addition of 5% (v/v) of n-hexane, n-heptane, isooctane, n-hexadecane, pristane and methanol increased the E-value for the enzymatic hydration of 2-(6-methoxynaphthyl)propionitrile.
Citace poskytuje Crossref.org
