Reconstitution of novel mitochondrial uncoupling proteins UCP2 and UCP3
Jazyk angličtina Země Velká Británie, Anglie Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem, Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S., přehledy
PubMed
12418549
DOI
10.1023/a:1016009022186
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- iontové kanály MeSH
- kvasinky metabolismus MeSH
- lidé MeSH
- mastné kyseliny metabolismus MeSH
- membránové transportní proteiny * MeSH
- mitochondriální proteiny * MeSH
- mitochondrie metabolismus MeSH
- proteiny metabolismus MeSH
- transportní proteiny metabolismus MeSH
- uncoupling protein 2 MeSH
- uncoupling protein 3 MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- přehledy MeSH
- Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S. MeSH
- Názvy látek
- iontové kanály MeSH
- mastné kyseliny MeSH
- membránové transportní proteiny * MeSH
- mitochondriální proteiny * MeSH
- proteiny MeSH
- transportní proteiny MeSH
- UCP2 protein, human MeSH Prohlížeč
- UCP3 protein, human MeSH Prohlížeč
- uncoupling protein 2 MeSH
- uncoupling protein 3 MeSH
Reconstitution of novel mitochondrial uncoupling proteins, human UCP2 and UCP3, expressed in yeast, was performed to characterize fatty acid (FA)-induced H+ efflux in the resulted proteoliposomes. We now demonstrate for the first time that representatives of physiologically abundant long chain FAs, saturated or unsaturated, activate H+ translocation in UCP2- and UCP3-proteoliposomes. Efficiency of lauric, palmitic or linoleic acid was roughly the same, but oleic acid induced faster H+ uniport. We have confirmed that ATP and GTP inhibit such FA-induced H+ uniport mediated by UCP2 and UCP3. Coenzyme Q10 did not further significantly activate the observed H+ efflux. In conclusion, careful instant reconstitution yields intact functional recombinant proteins, UCP2 and UCP3, the activity of which is comparable with UCP1.
Citace poskytuje Crossref.org
