Structure and dynamics of the N-terminal loop of PsbQ from photosystem II of Spinacia oleracea
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem, Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S.
PubMed
16678136
DOI
10.1016/j.bbrc.2006.04.087
PII: S0006-291X(06)00885-0
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- chemické modely * MeSH
- fotosyntetická reakční centra (proteinové komplexy) analýza chemie ultrastruktura MeSH
- fotosystém II (proteinový komplex) analýza chemie ultrastruktura MeSH
- konformace proteinů MeSH
- molekulární modely * MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- počítačová simulace MeSH
- rostlinné proteiny analýza chemie ultrastruktura MeSH
- sekundární struktura proteinů MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- Spinacia oleracea chemie MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Research Support, U.S. Gov't, Non-P.H.S. MeSH
- Názvy látek
- fotosyntetická reakční centra (proteinové komplexy) MeSH
- fotosystém II (proteinový komplex) MeSH
- rostlinné proteiny MeSH
Infrared and Raman spectroscopy were applied to identify restraints for the structure determination of the 20 amino acid loop between two beta-sheets of the N-terminal region of the PsbQ protein of the oxygen evolving complex of photosystem II from Spinacia oleracea by restraint-based homology modeling. One of the initial models has shown a stable fold of the loop in a 20 ns molecular dynamics simulation that is in accordance with spectroscopic data. Cleavage of the first 12 amino acids leads to a permanent drift in the root means square deviation of the protein backbone and induces major structural changes.
Biochem Biophys Res Commun. 2006 Sep 29;348(3):1205 PubMed
Citace poskytuje Crossref.org
