Specific ion binding to nonpolar surface patches of proteins
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
18686949
DOI
10.1021/ja803274p
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- chlorid draselný chemie MeSH
- ionty chemie MeSH
- jodid draselný chemie MeSH
- molekulární modely MeSH
- muramidasa chemie metabolismus MeSH
- povrchové vlastnosti MeSH
- vazba proteinů MeSH
- voda chemie MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- chlorid draselný MeSH
- ionty MeSH
- jodid draselný MeSH
- muramidasa MeSH
- voda MeSH
Employing detailed atomistic modeling we study the mechanisms behind ion binding to proteins and other biomolecules and conclude that (1) small, hard ions bind via direct ion pairing to charged surface groups and (2) large, soft ions bind to nonpolar groups via a solvent assisted attraction. Our predictions are in qualitative agreement with bulk solution data and may provide an important clue for the basic understanding of ion-specific effects in biological systems.
Citace poskytuje Crossref.org
Anion-cation contrast of small molecule solvation in salt solutions
