Non-enzymatic posttranslational modifications of bovine serum albumin by oxo-compounds investigated by high-performance liquid chromatography-mass spectrometry and capillary zone electrophoresis-mass spectrometry
Jazyk angličtina Země Nizozemsko Médium print-electronic
Typ dokumentu hodnotící studie, časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
20828700
DOI
10.1016/j.chroma.2010.08.022
PII: S0021-9673(10)01074-5
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- elektroforéza kapilární metody MeSH
- hmotnostní spektrometrie metody MeSH
- posttranslační úpravy proteinů MeSH
- sérový albumin hovězí chemie MeSH
- skot MeSH
- vysokoúčinná kapalinová chromatografie metody MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- skot MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- hodnotící studie MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- sérový albumin hovězí MeSH
Non-enzymatic posttranslational modifications of bovine serum albumin (BSA) by various oxo-compounds (glucose, ribose, glyoxal and glutardialdehyde) have been investigated using high-performance liquid chromatography (HPLC) and capillary zone electrophoresis (CZE). Both of these methods used mass spectrometric (MS) detection. Three enzymes (trypsin, pepsin, proteinase K) were used to digest glycated BSA. The extent of modification depended on the selected oxo-compound. Reactivity increased progressively from glucose to glutardialdehyde (glucose
Citace poskytuje Crossref.org
Oxidation as an important factor of protein damage: Implications for Maillard reaction
