Production of Aspergillus niger β-mannosidase in Pichia pastoris
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
22884703
DOI
10.1016/j.pep.2012.07.012
PII: S1046-5928(12)00208-2
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- Aspergillus niger enzymologie genetika MeSH
- beta-mannosidasa biosyntéza chemie genetika izolace a purifikace MeSH
- elektroforéza v polyakrylamidovém gelu MeSH
- fungální proteiny biosyntéza chemie genetika izolace a purifikace MeSH
- klonování DNA MeSH
- koncentrace vodíkových iontů MeSH
- kultivační média MeSH
- Pichia enzymologie genetika MeSH
- rekombinantní proteiny biosyntéza chemie genetika izolace a purifikace MeSH
- stabilita enzymů MeSH
- teplota MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- beta-mannosidasa MeSH
- fungální proteiny MeSH
- kultivační média MeSH
- rekombinantní proteiny MeSH
β-Mannosidase (EC 3.2.1.25) is an exoglycosidase specific for the hydrolysis of terminal β-linked mannoside in various sugar chains. cDNA corresponding to the β-mannosidase gene was cloned from Aspergillus niger, sequenced, and expressed in the yeast Pichia pastoris. The β-mannosidase gene contains an open reading frame which encodes the protein with 933 amino acid residues. The wild type and recombinant proteins were purified to apparent homogeneity and biochemically characterized (K(M) 0.28 and 0.44 mmol/l for p-nitrophenyl β-d-mannopyranoside, pI 4.2 and 4.0, and their pH optima were at pH 4.5 and 5.5 and 65°C, respectively).
Citace poskytuje Crossref.org