Mitochondrial membrane assembly of TMEM70 protein
Jazyk angličtina Země Nizozemsko Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
24576557
DOI
10.1016/j.mito.2014.02.010
PII: S1567-7249(14)00024-5
Knihovny.cz E-zdroje
- Klíčová slova
- ATP synthase, Biogenesis, Mitochondria, TMEM70,
- MeSH
- buněčné linie MeSH
- imunoelektronová mikroskopie MeSH
- imunoprecipitace MeSH
- lidé MeSH
- membránové proteiny metabolismus MeSH
- mitochondriální membrány metabolismus MeSH
- mitochondriální proteiny metabolismus MeSH
- mitochondriální protonové ATPasy metabolismus MeSH
- multimerizace proteinu * MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- membránové proteiny MeSH
- mitochondriální proteiny MeSH
- mitochondriální protonové ATPasy MeSH
- TMEM70 protein, human MeSH Prohlížeč
Dysfunction of TMEM70 disrupts the biogenesis of ATP synthase and represents the frequent cause of autosomal recessive encephalocardiomyopathy. We used tagged forms of TMEM70 and demonstrated that it has a hairpin structure with the N- and C-termini oriented towards the mitochondrial matrix. On BN-PAGE TMEM70 was detected in multiple forms including dimers and displayed partial overlap with assembled ATP synthase. Immunoprecipitation studies confirmed mutual interactions between TMEM70 molecules but, together with immunogold electron microscopy, not direct interaction with ATP synthase subunits. This indicates that the biological function of TMEM70 in the ATP synthase biogenesis may be mediated through interaction with other protein(s).
Citace poskytuje Crossref.org
TMEM70 deficiency: long-term outcome of 48 patients
