Vysoce konzervované proteinové domény o délce přibližně 130 až 140 aminokyselin. SET doména byla poprvé identifikována v proteinech drosofily: (S)u(var)3-9, (E)nhancer-of-zeste a (T)rithorax. Vyskytuje se i v dalších proteinech s rozmanitými funkcemi včetně histon-lysin-N-methyltransferáz. Strukturně se skládá z beta-skládaných listů rozptýlených mezi smyčkami a otočkami s výsledným uspořádáním do tvaru písmene L. Nejkonzervovanějšími motivy jsou úsek na C-konci, který obsahuje striktně konzervovaný tyrozinový zbytek, a přilehlá smyčka, která se protahuje tímto C-koncovým segmentem za vzniku „uzlu“. Tyto motivy a zejména tento tyrosinový zbytek jsou nezbytné pro vazbu na S-adenosylmethionin a katalýzu. PR doména je vysoce homologní ke katalytické oblasti SET domény a vyskytuje se na N-konci proteinů PRDM (např. protein PRDM1).

Highly conserved protein domains of approximately 130 to 140 amino acids. The SET domain was first identified in the Drosophila proteins (S)u(var)3-9, (E)nhancer-of-zeste and (T)rithorax and occurs in other proteins with a variety of functions, including histone-lysine N-methyltransferases. Structurally, it consists of BETA-SHEETS interspersed among loops and turns that result in an "L" shape. The most conserved motifs are a stretch at the C-terminal that contains a strictly conserved tyrosine residue and an adjacent loop that the C-terminal segment passes through to form a "knot". These motifs and especially the tyrosine residue are essential for S-ADENOSYLMETHIONINE binding and catalysis. The PR domain has high homology to the catalytic region of the SET domain and occurs at the N-terminal of PRDM proteins such as PRDM1 PROTEIN.

DUI

D000074463 MeSH Prohlížeč

CUI

M000626718

Předchozí užití

Amino Acid Sequence (1996-2017); Histone-Lysine N-Methyltransferase (1996-2017)

Historická pozn.

2018

Veřejná pozn.

2018