Strukturní motivy běžně nacházené u celé řady bílkovin. Umožňují především vazbu daných bílkovin na DNA (a RNA) a jsou proto součástí celé řady tzv. transkripčních faktorů. Jsou tvořeny zhruba třiceti aminokyselinami, které ion zinku drží v prostorové „prstové“ konfiguraci. Klasický zinkový prst se skládá z jednoho alfa-helixu a jednoho beta-skládaného listu, které jsou uspořádány paralelně vedle sebe a vytváří mezi sebou vazebné místo pro zinek koordinačně navázaný na cysteinový a histidinový zbytek. (upraveno podle Wikipedie 2022 http://www.cs.wikipedia.org/)

Motifs in DNA- and RNA-binding proteins whose amino acids are folded into a single structural unit around a zinc atom. In the classic zinc finger, one zinc atom is bound to two cysteines and two histidines. In between the cysteines and histidines are 12 residues which form a DNA binding fingertip. By variations in the composition of the sequences in the fingertip and the number and spacing of tandem repeats of the motif, zinc fingers can form a large number of different sequence specific binding sites.

DUI

D016335 MeSH Prohlížeč

CUI

M0024968

Předchozí užití

DNA-Binding Proteins (1987-1990); Amino Acid Sequence (1987-1990); Molecular Sequence Data (1988-1990)

Historická pozn.

91

Veřejná pozn.

91