The iron-regulated protein FrpD from Neisseria meningitidis is an outer membrane lipoprotein that interacts with very high affinity (Kd ~ 0.2 nM) with the N-terminal domain of FrpC, a Type I-secreted protein from the Repeat in ToXin (RTX) protein family. In the presence of Ca2+, FrpC undergoes Ca2+ -dependent protein trans-splicing that includes an autocatalytic cleavage of the Asp414-Pro415 peptide bond and formation of an Asp414-Lys isopeptide bond. Here, we report the high-resolution structure of FrpD and describe the structure-function relationships underlying the interaction between FrpD and FrpC1-414. We identified FrpD residues involved in FrpC1-414 binding, which enabled localization of FrpD within the low-resolution SAXS model of the FrpD-FrpC1-414 complex. Moreover, the trans-splicing activity of FrpC resulted in covalent linkage of the FrpC1-414 fragment to plasma membrane proteins of epithelial cells in vitro, suggesting that formation of the FrpD-FrpC1-414 complex may be involved in the interaction of meningococci with the host cell surface.

• MeSH
• bakteriální proteiny chemie   genetika   MeSH
• buněčná adheze genetika   MeSH
• difrakce rentgenového záření MeSH
• lidé MeSH
• lipoproteiny chemie   metabolismus   MeSH
• membránové proteiny chemie   genetika   MeSH
• Neisseria meningitidis chemie   genetika   MeSH
• periplazmatické vazebné proteiny chemie   metabolismus   MeSH
• proteiny vázající železo chemie   metabolismus   MeSH
• proteiny vnější bakteriální membrány metabolismus   MeSH
• sekvence aminokyselin genetika   MeSH
• železo chemie   metabolismus   MeSH
• Check Tag
• lidé MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH
• Názvy látek
• bakteriální proteiny MeSH
• frpC protein, Neisseria meningitidis MeSH Prohlížeč
• lipoproteiny MeSH
• membránové proteiny MeSH
• periplazmatické vazebné proteiny MeSH
• proteiny vázající železo MeSH
• proteiny vnější bakteriální membrány MeSH
• železo MeSH