-
Je něco špatně v tomto záznamu ?
Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1
K. Kubicek, H. Cerna, P. Holub, J. Pasulka, D. Hrossova, F. Loehr, C. Hofr, S. Vanacova, R. Stefl,
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
NLK
Free Medical Journals
od 1987 do Před 6 měsíci
Freely Accessible Science Journals
od 1987-03-01 do Před 6 měsíci
PubMed Central
od 1997 do Před 6 měsíci
Europe PubMed Central
od 1997 do Před 6 měsíci
Open Access Digital Library
od 1987-03-01
Open Access Digital Library
od 1987-01-01
PubMed
22892239
DOI
10.1101/gad.192781.112
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- fosforylace MeSH
- molekulární modely MeSH
- nekódující RNA metabolismus MeSH
- prolin metabolismus MeSH
- proteiny vázající RNA chemie metabolismus MeSH
- RNA-polymerasa II metabolismus MeSH
- Saccharomyces cerevisiae - proteiny chemie metabolismus MeSH
- Saccharomyces cerevisiae cytologie enzymologie genetika metabolismus MeSH
- serin metabolismus MeSH
- terciární struktura proteinů MeSH
- vazba proteinů MeSH
- viabilita buněk MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
Recruitment of appropriate RNA processing factors to the site of transcription is controlled by post-translational modifications of the C-terminal domain (CTD) of RNA polymerase II (RNAP II). Here, we report the solution structure of the Ser5 phosphorylated (pSer5) CTD bound to Nrd1. The structure reveals a direct recognition of pSer5 by Nrd1 that requires the cis conformation of the upstream pSer5-Pro6 peptidyl-prolyl bond of the CTD. Mutations at the complex interface diminish binding affinity and impair processing or degradation of noncoding RNAs. These findings underpin the interplay between covalent and noncovalent changes in the CTD structure that constitute the CTD code.
Citace poskytuje Crossref.org
- 000
- 00000naa a2200000 a 4500
- 001
- bmc13000614
- 003
- CZ-PrNML
- 005
- 20130109130304.0
- 007
- ta
- 008
- 130108s2012 xxu f 000 0|eng||
- 009
- AR
- 024 7_
- $a 10.1101/gad.192781.112 $2 doi
- 035 __
- $a (PubMed)22892239
- 040 __
- $a ABA008 $b cze $d ABA008 $e AACR2
- 041 0_
- $a eng
- 044 __
- $a xxu
- 100 1_
- $a Kubicek, Karel $u CEITEC-Central European Institute of Technology, Masaryk University, Brno, 62500, Czech Republic.
- 245 10
- $a Serine phosphorylation and proline isomerization in RNAP II CTD control recruitment of Nrd1 / $c K. Kubicek, H. Cerna, P. Holub, J. Pasulka, D. Hrossova, F. Loehr, C. Hofr, S. Vanacova, R. Stefl,
- 520 9_
- $a Recruitment of appropriate RNA processing factors to the site of transcription is controlled by post-translational modifications of the C-terminal domain (CTD) of RNA polymerase II (RNAP II). Here, we report the solution structure of the Ser5 phosphorylated (pSer5) CTD bound to Nrd1. The structure reveals a direct recognition of pSer5 by Nrd1 that requires the cis conformation of the upstream pSer5-Pro6 peptidyl-prolyl bond of the CTD. Mutations at the complex interface diminish binding affinity and impair processing or degradation of noncoding RNAs. These findings underpin the interplay between covalent and noncovalent changes in the CTD structure that constitute the CTD code.
- 650 _2
- $a viabilita buněk $7 D002470
- 650 _2
- $a molekulární modely $7 D008958
- 650 _2
- $a fosforylace $7 D010766
- 650 _2
- $a prolin $x metabolismus $7 D011392
- 650 _2
- $a vazba proteinů $7 D011485
- 650 _2
- $a terciární struktura proteinů $7 D017434
- 650 _2
- $a RNA-polymerasa II $x metabolismus $7 D012319
- 650 _2
- $a nekódující RNA $x metabolismus $7 D022661
- 650 _2
- $a proteiny vázající RNA $x chemie $x metabolismus $7 D016601
- 650 _2
- $a Saccharomyces cerevisiae $x cytologie $x enzymologie $x genetika $x metabolismus $7 D012441
- 650 _2
- $a Saccharomyces cerevisiae - proteiny $x chemie $x metabolismus $7 D029701
- 650 _2
- $a serin $x metabolismus $7 D012694
- 655 _2
- $a časopisecké články $7 D016428
- 655 _2
- $a práce podpořená grantem $7 D013485
- 700 1_
- $a Cerna, Hana
- 700 1_
- $a Holub, Peter
- 700 1_
- $a Pasulka, Josef
- 700 1_
- $a Hrossova, Dominika
- 700 1_
- $a Loehr, Frank
- 700 1_
- $a Hofr, Ctirad
- 700 1_
- $a Vanacova, Stepanka
- 700 1_
- $a Stefl, Richard
- 773 0_
- $w MED00001897 $t Genes & development $x 1549-5477 $g Roč. 26, č. 17 (2012), s. 1891-6
- 856 41
- $u https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22892239 $y Pubmed
- 910 __
- $a ABA008 $b sig $c sign $y a $z 0
- 990 __
- $a 20130108 $b ABA008
- 991 __
- $a 20130109130409 $b ABA008
- 999 __
- $a ok $b bmc $g 963396 $s 798778
- BAS __
- $a 3
- BAS __
- $a PreBMC
- BMC __
- $a 2012 $b 26 $c 17 $d 1891-6 $i 1549-5477 $m Genes & development $n Genes Dev $x MED00001897
- LZP __
- $a Pubmed-20130108