Carnitine cycle in brown adipose tissue mitochondria as a tool for studying the regulatory role of fatty acids in the uncoupling protein function
Jazyk angličtina Země Velká Británie, Anglie Médium print
Typ dokumentu časopisecké články
PubMed
2920823
DOI
10.1016/0014-5793(89)81213-x
PII: 0014-5793(89)81213-X
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- adenosindifosfát farmakologie MeSH
- adenosintrifosfát farmakologie MeSH
- guanosindifosfát farmakologie MeSH
- hnědá tuková tkáň metabolismus MeSH
- homeostáza MeSH
- iontové kanály MeSH
- karnitin metabolismus MeSH
- kinetika MeSH
- křečci praví MeSH
- kyselina olejová MeSH
- kyseliny mastné neesterifikované fyziologie MeSH
- kyseliny olejové farmakologie MeSH
- membránové proteiny metabolismus MeSH
- mitochondriální proteiny MeSH
- mitochondrie účinky léků metabolismus MeSH
- rozpřahující látky farmakologie MeSH
- spotřeba kyslíku účinky léků MeSH
- transportní proteiny * MeSH
- uncoupling protein 1 MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- křečci praví MeSH
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- Názvy látek
- adenosindifosfát MeSH
- adenosintrifosfát MeSH
- guanosindifosfát MeSH
- iontové kanály MeSH
- karnitin MeSH
- kyselina olejová MeSH
- kyseliny mastné neesterifikované MeSH
- kyseliny olejové MeSH
- membránové proteiny MeSH
- mitochondriální proteiny MeSH
- rozpřahující látky MeSH
- transportní proteiny * MeSH
- uncoupling protein 1 MeSH
A concerted function of purine nucleotide (PN) binding and fatty acid (FA) release from the uncoupling protein (UP) resulting in the maximum coupling (potential) of brown adipose tissue (BAT) mitochondria was demonstrated. The uncoupling effect of FA was studied (at 4 mM MgCl2): 17 nmol oleate per mg protein caused a slight uncoupling with 8.9 mM ATP but with ATP below 3.6 mM almost total uncoupling was achieved. This shows that the PN-controlled gate can be stabilized in the closed conformation (with 8.9 mM ATP), also when FA is bound to UP. The sensitivity of the FA effect to ATP proves that oleate directly interacts with UP. The closed conformation of the H+ channel of UP is then abolished by oleate when a lower free ATP concentration is maintained outside.
Citace poskytuje Crossref.org
