Recombinant single-chain Fv antibodies that recognize the p25 protein of the Maedi-Visna virus
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
12879760
DOI
10.1007/bf02931380
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- imunoglobuliny - fragmenty genetika imunologie izolace a purifikace MeSH
- kinetika MeSH
- lehké řetězce imunoglobulinů genetika imunologie MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- peptidová knihovna MeSH
- rekombinantní proteiny genetika imunologie izolace a purifikace MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- sekvence nukleotidů MeSH
- sekvenční analýza DNA MeSH
- těžké řetězce imunoglobulinů genetika imunologie MeSH
- variabilní oblast imunoglobulinu genetika imunologie izolace a purifikace MeSH
- virové plášťové proteiny genetika imunologie MeSH
- virus visna-maedi genetika imunologie MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- zvířata MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- imunoglobuliny - fragmenty MeSH
- lehké řetězce imunoglobulinů MeSH
- peptidová knihovna MeSH
- rekombinantní proteiny MeSH
- těžké řetězce imunoglobulinů MeSH
- variabilní oblast imunoglobulinu MeSH
- virové plášťové proteiny MeSH
Single chain Fv (scFv) antibodies (generated by phage display technology, molecules representing new and efficient tools in the research and diagnostics of infectious diseases) against the capsid protein (p25) of Maedi-Visna virus were selected. Several clones of p25 specific scFv antibodies were identified; one of them was expressed as a soluble scFv molecule, purified by immobilized metal-affinity chromatography and further characterized by sequencing and determination of the kinetic equilibrium association constant. Sequence analysis showed that the rearranged VL and VH domains of the analyzed scFv clone used sequences from the VL3 family (germline DPL16/VL3.1) and VH1 family (germline VH20), respectively. The kinetic equilibrium association constant was determined as KA = 1.12 +/- 0.52 L/mumol.
Zobrazit více v PubMed
J Immunol Methods. 1999 Dec 10;231(1-2):249-60 PubMed
Biophys J. 1996 Mar;70(3):1230-49 PubMed
Scand J Immunol. 2000 Apr;51(4):337-44 PubMed
J Virol Methods. 1999 Aug;81(1-2):101-8 PubMed
J Virol Methods. 1997 Sep;67(2):221-33 PubMed
J Mol Biol. 1991 Dec 5;222(3):581-97 PubMed
Cancer Detect Prev. 1999;23(6):506-10 PubMed
J Virol. 1986 Apr;58(1):67-74 PubMed
Cell. 1985 Aug;42(1):369-82 PubMed
Prog Med Virol. 1974;18(0):336-49 PubMed
EMBO J. 1994 Jul 15;13(14):3245-60 PubMed
Proc Natl Acad Sci U S A. 1998 May 26;95(11):6157-62 PubMed
Clin Diagn Lab Immunol. 1998 Sep;5(5):636-44 PubMed
J Virol Methods. 2000 Jul;88(1):9-14 PubMed
J Immunol Methods. 2000 Aug 28;242(1-2):193-204 PubMed
J Immunol Methods. 1999 Dec 10;231(1-2):223-38 PubMed
J Immunol Methods. 2001 Jul 1;253(1-2):233-42 PubMed
J Immunol Methods. 1995 Jun 14;183(1):7-13 PubMed
J Vet Med B Infect Dis Vet Public Health. 2001 Mar;48(2):89-95 PubMed
Biochem Biophys Res Commun. 2000 Feb 16;268(2):398-404 PubMed
J Virol. 1997 Sep;71(9):6486-94 PubMed
Recombinant single chain Fv antibodies specific for glycoprotein D of equid herpesvirus 1
The production and application of single-chain antibody fragments
