Proteinases of betaretroviruses bind single-stranded nucleic acids through a novel interaction module, the G-patch
Jazyk angličtina Země Anglie, Velká Británie Médium print
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
15474050
DOI
10.1016/j.febslet.2004.09.010
PII: S001457930401124X
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- aminokyselinové motivy MeSH
- Betaretrovirus enzymologie MeSH
- bodová mutace MeSH
- glycin chemie MeSH
- jednovláknová DNA metabolismus MeSH
- kinetika MeSH
- koncentrace vodíkových iontů MeSH
- konsenzuální sekvence MeSH
- konzervovaná sekvence MeSH
- Masonův-Pfizerův opičí virus metabolismus MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- proteasy chemie genetika metabolismus MeSH
- rekombinantní proteiny izolace a purifikace metabolismus MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- sekvenční homologie aminokyselin MeSH
- terciární struktura proteinů * MeSH
- tyrosin chemie MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- glycin MeSH
- jednovláknová DNA MeSH
- proteasy MeSH
- rekombinantní proteiny MeSH
- tyrosin MeSH
Retroviral proteinases (PRs) are essential for retrovirus infectivity but the mechanism of their activity regulation is poorly understood. We investigated possible involvement in this process of the C-terminal domain (CTD) of betaretroviral PRs. We found that the presence of CTD attenuates proteolytic activity of Mason-Pfizer monkey virus PR, while it does not significantly affect the activity of mouse intracisternal A-particle retrovirus PR. However, both PRs bind single-stranded nucleic acids through their CTDs that contain a novel binding motif, the G-patch, whose function is dependent on a single conserved tyrosine residue. Oligonucleotide binding to both PRs does not inhibit their proteolytic activity.
Citace poskytuje Crossref.org
The G-patch domain of Mason-Pfizer monkey virus is a part of reverse transcriptase
