Structure and properties of AB21, a novel Agaricus bisporus protein with structural relation to bacterial pore-forming toxins
Jazyk angličtina Země Spojené státy americké Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články, práce podpořená grantem
PubMed
29722060
DOI
10.1002/prot.25522
Knihovny.cz E-zdroje
- Klíčová slova
- Agaricus bisporus, bacterial toxins, protein stability, protein structure, toxin-like proteins,
- MeSH
- Agaricus chemie MeSH
- bakteriální toxiny chemie MeSH
- cytotoxické proteiny tvořící póry biosyntéza chemie genetika MeSH
- Escherichia coli genetika metabolismus MeSH
- fungální proteiny biosyntéza chemie genetika MeSH
- kationty dvojmocné chemie MeSH
- konformace proteinů MeSH
- přechodné kovy chemie MeSH
- rekombinantní proteiny biosyntéza chemie genetika MeSH
- sbalování proteinů MeSH
- stabilita proteinů MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
- Názvy látek
- bakteriální toxiny MeSH
- cytotoxické proteiny tvořící póry MeSH
- fungální proteiny MeSH
- kationty dvojmocné MeSH
- přechodné kovy MeSH
- rekombinantní proteiny MeSH
We report the characterization of the dimeric protein AB21 from Agaricus bisporus, one of the most commonly and widely consumed mushrooms in the world. The protein shares no significant sequence similarity with any protein of known function, and it is the first characterized member of its protein family. The coding sequence of the ab21 gene was determined and the protein was expressed in E. coli in a recombinant form. We demonstrated a high thermal and pH stability of AB21 and proved the weak affinity of the protein to divalent ions of some transition metals (nickel, zinc, cadmium, and cobalt). The reported crystallographic structure exhibits an interesting rod-like helical bundle fold with structural similarity to bacterial toxins of the ClyA superfamily. By immunostaining, we demonstrated an abundance of AB21 in the fruiting bodies of A. bisporus.
Citace poskytuje Crossref.org
