protein structure
Dotaz
Zobrazit nápovědu
sv.
... Contents -- Protein Structure -- Part 1 Basic Structural Principles -- 1. ... ... Motifs of Protein Structure -- Few general principles emerged from the first protein structure -- The ... ... for classification of protein structures -- Secondary structure elements are connected into simple motifs ... ... 62 -- The retinol-binding protein belongs to a superfamily of protein structures 62 -- Retinol binding ... ... Prediction, Engineering, and Design of -- Protein Structures 247 -- Prediction of protein structure from ...
xv, 302 stran : ilustrace ; 28 cm
sv.
- MeSH
- aktiny MeSH
- lidé MeSH
- onkogenní viry izolace a purifikace MeSH
- virové proteiny analýza MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- srovnávací studie MeSH
Chronické zánětlivé reakce probíhající v cévní stěně jsou podkladem vzniku aterosklerózy. C-reaktivní protein je snadno měřitelným ukazatelem aktivity těchto zánětlivých reakcí. Současně je CRP i jejich aktivním účastníkem. Postavení CRP v patogenezi aterosklerózy je dvojjediné: na samém počátku aterosklerotického procesu vykazuje CRP protizánětlivé účinky, které chrání cévní stěnu před ukládáním aterogenních lipoproteinů. Genetická dispozice organismu a vliv zevních rizikových faktorů mění tyto původně ochranné účinky CRP v účinky prozánětlivé, které podporují rozvoj aterosklerózy. Ochranné, protizánětlivé působení i prozánětlivé, aterogenní působení CRP je založeno na aktivaci komplementové kaskády. Ochranné působení CRP spočívá v aktivaci komplementu na úroveň fragmentů C3b/iC3b. Podmínkou je účast regulačního faktoru H. CRP může také přímo indukovat tvorbu membránových regulačních faktorů, mezi nimiž vyniká decay-accelerating factor. Membránové regulační faktory tvoří součást buněčných membrán, na prvním místě jmenujme membrány endotelových buněk, které tak jsou chráněny před autodestruktivními účinky aktivovaného komplementu. K plazmatickým regulačním faktorům se rovněž počítá clusterin/ apolipoproteinJ. Podle nových poznatků však tento působek patří mezi tzv. stresové proteiny, které se vyznačují celkově ochranným působením na buněčné struktury. Ochranné působení CRP založené na spolupráci s regulátory aktivace komplementu má obdobu v terapeutických účincích inhibitorů enzymu HMGCoA reduktázy neboli statinů.
Chronic inflammatory reactions which affect the arterial wall can be viewed as an underlying cause of atherosclerosis. C-reactive protein is an easily measurable marker which reflects the activity of inflammatory responses. At the same time, CRP represents an active partaker of the inflammatory process. The role CRP plays in the pathogenesis of atherosclerosis is ambivalent: at the very beginning, it displays anti-inflammatory properties which contribute to the protection of the arterial wall from atherogenic lipoproteins. Later on, genetic disposition of the host and the influence of many known risk factors convert CRP’s antiinflammatory activity into a net pro-inflammatory effect which boosts the development of atherosclerosis. Both the protective anti-inflammatory and the noxious pro-inflammatory activities of CRP reside in its capacity to activate the complement cascade. The protective effect of CRP, which is dependent on the plasmatic regulatory factor H, is carried out by the activation of complement up to the level of fragments C3b/iC3b. Further, CRP directly induces production of the complement membrane regulatory proteins, most important of which is the decay-accelerating factor. Membrane regulatory factors form an integral part of the outer cellular membrane, most importantly that of endothelial cells, resulting in protection of the latter from autodestructive attacks inflicted by activated complement. One of the complement regulatory factors is represented by clusterin/apolipoproteinJ. However, according to recent studies, clusterin/apoJ belongs rather to a group of stress proteins, which display overall protective effects on cellular protein structures. Protective activities of CRP based on its cooperation with complement regulatory factors are closely mimicked by the HMG-CoA reductase inhibitors or statins.
- MeSH
- arterioskleróza imunologie MeSH
- C-reaktivní protein imunologie MeSH
- komplement imunologie MeSH
- lidé MeSH
- membránové proteiny imunologie MeSH
- statiny farmakologie MeSH
- zánět imunologie MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- přehledy MeSH
2nd ed. 314 s. : il.
sv.
- MeSH
- konformace proteinů MeSH
- molekulární sekvence - údaje MeSH
- molekulární struktura MeSH
- sbalování proteinů MeSH
- Publikační typ
- periodika MeSH
- Konspekt
- Biochemie. Molekulární biologie. Biofyzika
- NLK Obory
- biologie
- biochemie
BACKGROUND: PsbO, the manganese-stabilising protein, is an indispensable extrinsic subunit of photosystem II. It plays a crucial role in the stabilisation of the water-splitting Mn4CaO5 cluster, which catalyses the oxidation of water to molecular oxygen by using light energy. PsbO was also demonstrated to have a weak GTPase activity that could be involved in regulation of D1 protein turnover. Our analysis of psbO sequences showed that many angiosperm species express two psbO paralogs, but the pairs of isoforms in one species were not orthologous to pairs of isoforms in distant species. RESULTS: Phylogenetic analysis of 91 psbO sequences from 49 land plant species revealed that psbO duplication occurred many times independently, generally at the roots of modern angiosperm families. In spite of this, the level of isoform divergence was similar in different species. Moreover, mapping of the differences on the protein tertiary structure showed that the isoforms in individual species differ from each other on similar positions, mostly on the luminally exposed end of the β-barrel structure. Comparison of these differences with the location of differences between PsbOs from diverse angiosperm families indicated various selection pressures in PsbO evolution and potential interaction surfaces on the PsbO structure. CONCLUSIONS: The analyses suggest that similar subfunctionalisation of PsbO isoforms occurred parallelly in various lineages. We speculate that the presence of two PsbO isoforms helps the plants to finely adjust the photosynthetic apparatus in response to variable conditions. This might be mediated by diverse GTPase activity, since the isoform differences predominate near the predicted GTP-binding site.
- MeSH
- aminokyseliny metabolismus MeSH
- druhová specificita MeSH
- fotosystém II (proteinový komplex) chemie metabolismus MeSH
- fylogeneze * MeSH
- Magnoliopsida genetika metabolismus MeSH
- molekulární modely MeSH
- otevřené čtecí rámce genetika MeSH
- protein - isoformy chemie metabolismus MeSH
- rostlinné geny MeSH
- sekundární struktura proteinů MeSH
- sekvence aminokyselin MeSH
- substituce aminokyselin MeSH
- terciární struktura proteinů MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- práce podpořená grantem MeSH
In this paper, we present a novel algorithm for measuring protein similarity based on their 3-D structure (protein tertiary structure). The algorithm used a suffix tree for discovering common parts of main chains of all proteins appearing in the current research collaboratory for structural bioinformatics protein data bank (PDB). By identifying these common parts, we build a vector model and use some classical information retrieval (IR) algorithms based on the vector model to measure the similarity between proteins--all to all protein similarity. For the calculation of protein similarity, we use term frequency × inverse document frequency ( tf × idf ) term weighing schema and cosine similarity measure. The goal of this paper is to introduce new protein similarity metric based on suffix trees and IR methods. Whole current PDB database was used to demonstrate very good time complexity of the algorithm as well as high precision. We have chosen the structural classification of proteins (SCOP) database for verification of the precision of our algorithm because it is maintained primarily by humans. The next success of this paper would be the ability to determine SCOP categories of proteins not included in the latest version of the SCOP database (v. 1.75) with nearly 100% precision.
- MeSH
- algoritmy MeSH
- data mining metody MeSH
- databáze proteinů MeSH
- lidé MeSH
- proteiny chemie MeSH
- reprodukovatelnost výsledků MeSH
- strukturní homologie proteinů MeSH
- terciární struktura proteinů MeSH
- umělá inteligence MeSH
- výpočetní biologie metody MeSH
- Check Tag
- lidé MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
