Fluorescence assay to predict activity of the glycopeptide antibiotics
Jazyk angličtina Země Velká Británie, Anglie Médium print-electronic
Typ dokumentu časopisecké články
PubMed
30504918
DOI
10.1038/s41429-018-0120-5
PII: 10.1038/s41429-018-0120-5
Knihovny.cz E-zdroje
- MeSH
- antibakteriální látky metabolismus MeSH
- barvení a značení MeSH
- buněčná stěna mikrobiologie MeSH
- Enterococcus faecium metabolismus MeSH
- enterokoky rezistentní vůči vankomycinu metabolismus MeSH
- fluorescence MeSH
- glykopeptidy metabolismus MeSH
- lipoglykopeptidy chemie metabolismus MeSH
- mikrobiální testy citlivosti MeSH
- peptidoglykan metabolismus MeSH
- rhodaminy chemie MeSH
- Staphylococcus aureus metabolismus MeSH
- teikoplanin analogy a deriváty chemie metabolismus MeSH
- vankomycin chemie metabolismus MeSH
- vazba proteinů fyziologie MeSH
- Publikační typ
- časopisecké články MeSH
- Názvy látek
- antibakteriální látky MeSH
- dalbavancin MeSH Prohlížeč
- glykopeptidy MeSH
- lipoglykopeptidy MeSH
- oritavancin MeSH Prohlížeč
- peptidoglykan MeSH
- rhodamine isothiocyanate MeSH Prohlížeč
- rhodaminy MeSH
- teikoplanin MeSH
- vankomycin MeSH
Here, we describe a fluorescent assay developed to study competitive binding of the glycopeptide antibiotics to live bacteria cells. This assay demonstrated that the mechanism of action of the lipoglycopeptide antibiotics strongly depends on the hydrophobicity of the substitutes, with the best antibacterial activity of the glycopeptide antibiotics equally sharing properties of binding to D-Ala-D-Ala residues of the nascent peptidoglycan and to the membrane.
Department of Clinical Medicine UiT The Arctic University of Norway Tromsø Norway
Department of Pediatrics University Hospital of North Norway Tromsø Norway
Department of Pharmaceutical Chemistry University of Debrecen Debrecen Hungary
Institute of Microbiology v v i Czech Academy of Sciences Vestec Czech Republic
Citace poskytuje Crossref.org
Teicoplanin-A New Use for an Old Drug in the COVID-19 Era?