Vysoce konzervovaná rodina ATPáz, které usnadňují transport lipidů a kationtů přes plazmatickou membránu. Strukturně se jedná o podlouhlé alfa-helixy, které tvoří pět funkčně odlišných domén: tři cytoplazmatické domény A, N a P, které obsahují katalytická místa, a dvě transmembránové domény. Doména N fosforyluje doménu P na invariantním aspartátovém zbytku, který je zase defosforylován doménou A. Cykly fosforylace a defosforylace vedou ke konformačním změnám proteinu mezi dvěma stavy (E1 a E2), které umožňují substrátu přístup na druhou stranu membrány.

A highly conserved family of ATPases that facilitate the transport of lipids and cations across the plasma membrane. Structurally, they are elongated ALPHA-HELICES constituting five functionally distinct domains: three cytoplasmic domains A, N, and P which contain the catalytic sites, and two transmembrane domains. The N domain phosphorylates the P-domain at an invariant ASPARTATE residue, which, in turn, is dephosphorylated by the A domain. The phosphorylation and dephosphorylation cycles drive conformational changes in the protein between two states (E1 and E2), which allow the substrate to access the other side of the membrane.

DUI

D000073779 MeSH Prohlížeč

CUI

M000623906

Předchozí užití

Adenosine Triphosphatases (1992-2017)

Historická pozn.

2018

Veřejná pozn.

2018