Q124640264
Dotaz
Zobrazit nápovědu
5
záznamů v
Medvik
Diabetologie, metabolismus, endokrinologie, výživa.
2013 ;
16 (4) :
36 příl.. (XXXVI. endokrinologické dny. 10. - 12. 10. 2013)
Endokrinologické dny s mezinárodní účastí.
2013 ;
() :
36.
Diabetologie, metabolismus, endokrinologie, výživa.
2012 ;
15 (3) :
32-33 příl.. (XXXV. Endokrinologické dni s medzinárodnou účasťou, 4.-6. 10. 2012 Bratislava, Slovensko)
Endokrinologické dny s mezinárodní účastí.
2012 ;
() :
32-33.
Biochemical and biophysical research communications.
2008 ;
375 (4) :
680-683.
Calmodulin (CaM) is known to play an important role in the regulation of TRP channels activity. Although it has been reported that CaM binds to the C-terminus of TRPV1 (TRPV1-CT), no classic CaM-binding motif was found in this region. In this work, we explored this unusual TRPV1 CaM-binding motif in detail and found that five residues from a putative CaM-binding motif are important for TRPV1-CT's binding to CaM, with arginine R785 being the most essential residue. The homology modelling suggests that a CaM-binding motif of TRPV1-CT forms an alpha helix that docks into the central cavity of CaM.
- MeSH
- aminokyselinové motivy MeSH
- financování organizované MeSH
- kalmodulin metabolismus MeSH
- kationtové kanály TRPV genetika chemie metabolismus MeSH
- krysa rodu rattus MeSH
- molekulární modely MeSH
- rozpustnost MeSH
- strukturní homologie proteinů MeSH
- zvířata MeSH
- Check Tag
- krysa rodu rattus MeSH
- zvířata MeSH
