The pel1 mutation in Saccharomyces cerevisiae and the Cgpgs1Delta mutation in Candida glabrata result in deficiency of mitochondrial phosphatidylglycerolphosphate synthase and lack of two anionic phospholipids, phosphatidylglycerol and cardiolipin. DNA sequence analysis of the PCR-amplified pel1 mutant allele revealed that the pel1 mutation resulted from a single amino-acid substitution (Glu(463)Lys) in the C-terminal part of encoded enzyme. The CgPGS1 gene cloned in a centromeric pFL38 vector functionally complemented the pel1 mutation in S. cerevisiae. Likewise, the ScPGS1 gene cloned in pCgACU5 plasmid fully complemented the Cgpgs1Delta mutation in C. glabrata. This mutation increased the cell surface hydrophobicity and decreased biofilm formation. These results support a close evolutionary relatedness of S. cerevisiae and C. glabrata and point to the relationship between expression of virulence factors and anionic phospholipid deficiency in pathogenic C. glabrata.

• MeSH
• biofilmy MeSH
• fenotyp MeSH
• fosfolipidy chemie   nedostatek   MeSH
• fungální proteiny chemie   genetika   metabolismus   MeSH
• hydrofobní a hydrofilní interakce MeSH
• kvasinky chemie   klasifikace   genetika   fyziologie   MeSH
• molekulární sekvence - údaje MeSH
• mutace * MeSH
• sekvence aminokyselin MeSH
• sekvenční seřazení MeSH
• transferasy pro jiné substituované fosfátové skupiny chemie   genetika   metabolismus   MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH
• Názvy látek
• CDP-diacylglycerol-glycerol-3-phosphate 3-phosphatidyltransferase MeSH Prohlížeč
• fosfolipidy MeSH
• fungální proteiny MeSH
• transferasy pro jiné substituované fosfátové skupiny MeSH

Saccharomyces cerevisiae pell and crd1 mutants deficient in the biosynthesis of mitochondrial phosphatidylglycerol (PG) and cardiolipin (CL) as well as Kluyveromyces lactis mutants impaired in the respiratory chain function (RCF) containing dysfunctional mitochondria show altered sensitivity to metabolic inhibitors. The S. cerevisiae pell mutant displayed increased sensitivity to cycloheximide, chloramphenicol, oligomycin and the cell-wall perturbing agents caffeine, caspofungin and hygromycin. On the other hand, the pel1 mutant was less sensitive to fluconazole, similarly as the K. lactis mutants impaired in the function of mitochondrial cytochromes. Mitochondrial dysfunction resulting either from the absence of PG and CL or impairment of the RCF presumably renders the cells more resistant to fluconazole. The increased tolerance of K. lactis respiratory chain mutants to amphotericin B, caffeine and hygromycin is probably related to a modification of the cell wall.

• MeSH
• antifungální látky farmakologie   MeSH
• buněčná stěna fyziologie   MeSH
• fosfatidylglyceroly genetika   metabolismus   MeSH
• fungální léková rezistence genetika   MeSH
• kardiolipiny genetika   metabolismus   MeSH
• Kluyveromyces účinky léků   genetika   MeSH
• mikrobiální testy citlivosti MeSH
• mitochondriální DNA genetika   MeSH
• mitochondrie genetika   fyziologie   MeSH
• mutace MeSH
• Saccharomyces cerevisiae účinky léků   genetika   MeSH
• transport elektronů * účinky léků   genetika   MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH
• Názvy látek
• antifungální látky MeSH
• fosfatidylglyceroly MeSH
• kardiolipiny MeSH
• mitochondriální DNA MeSH

Decreased susceptibility of K. lactis mutants impaired in the function of cytochrome c, cytochrome c1 and cytochrome-c oxidase to fluconazole, bifonazole and amphotericin B in comparison with the isogenic wild-type strain was observed. Flow cytometry with rhodamine 6G did not show any changes in the accumulation of the dye in the mutant cells compared with the corresponding wild-type strain. Sterol analysis showed similar overall amount of sterols in both wild-type and mutant cells. Taking into account the increased amphotericin B resistance and significantly diminished susceptibility of mutant cells to lyticase digestion, the cell wall structure and/or composition may probably be responsible for the observed changes in the susceptibility of mutants to the antifungal compounds used.

• MeSH
• amfotericin B farmakologie   MeSH
• antifungální látky farmakologie   MeSH
• buněčná stěna chemie   účinky léků   MeSH
• endo-1,3-beta-glukanasa metabolismus   MeSH
• fungální léková rezistence * MeSH
• fungální proteiny genetika   metabolismus   MeSH
• Kluyveromyces cytologie   účinky léků   genetika   fyziologie   MeSH
• mikrobiální testy citlivosti MeSH
• mitochondrie účinky léků   genetika   fyziologie   MeSH
• multienzymové komplexy metabolismus   MeSH
• mutace * MeSH
• northern blotting MeSH
• proteasy metabolismus   MeSH
• průtoková cytometrie MeSH
• steroly metabolismus   MeSH
• transport elektronů účinky léků   genetika   MeSH
• Publikační typ
• časopisecké články MeSH
• práce podpořená grantem MeSH
• Názvy látek
• amfotericin B MeSH
• antifungální látky MeSH
• endo-1,3-beta-glukanasa MeSH
• fungální proteiny MeSH
• lyticase MeSH Prohlížeč
• multienzymové komplexy MeSH
• proteasy MeSH
• steroly MeSH